Lípids
Grup de compostos orgànics formats per C,O i H i ocasionalment N,P i S.
La composició química és molt heterogènia però tenen propietats físiques comunes. Que són les següents:
* Solubles en dissolvents orgànics.
* Insolubles o poc dissolvents polar (Aigua).
* Untuosos al acte (com l’oli) i fan taques translúcides en el paper.

Classificació
Àcids grassos (Formats per C i H amb un grup funcional carboxil).
* Saturats Enllaços simples.
* Insaturats Enllaços complexes.

Lípids saponificables (Contenen àcids grassos).
* Hololípids (àcid gras+ Alcohol)
* Àcids glicèrids (àcids grassos + glicerina)
* Ceres (àcid gras + mono alcohol de cadena llarga)
* Heterolípids (formats per C,H,O,P I K) “Lípids de membrana”.
* Fosfolípids (Àcid fosfòric)
* Esfingolípids (Un alcohol que s’anomena esfingosina).
Lípids no saponificables (Formats per C,H i O, i no contenen àcids grassos).
* Terpens o Isoprenoides.
* Esteroides (Un grup de 4 anells).
* Esterols
* Hormones (esteroïdals).

Àcids grassos
Són àcids carboxílics de cadena hidrocarbonada llarga. Entre 14 i 22 carbonis. Els més abundants tenen entre 16 i 18 carbonis. Formula general.
O
CH3 – (CH2)11- C
OH
En el medi cel·lular es troben ionitzats. Actua com àcids dèbils. I en queden amb forma iònica. Són molècules amfipàtiques.

Saturats
Poden ser saturats si tenen enllaços simples entre carbonis (són flexibles i sòlids a temperatura ambient). És poden unir entre ells mitjançant forces entre Van der Waals. . Com s’ha detrencar molts enllaços de Van der Waals la temperatura té que ser més alta que els insaturats.
Insaturats
Tenen almenys un,dos o tres enllaços. Cada dos o tres enllaços determina una flexió de la cadena a temperatura ambient. Solen estar líquids,perquè el punt de fusió es baix.
Mono insaturats Un, dos o tres enllaços. (àcid oleic que el trobem a l’oli d’oliva).
Poliinsaturats Més de tres enllaços dobles. Són àcid essencials. Això vol dir que el nostre cos no el pot sintetitzar i la de perdre amb la dieta. (àcid linoleic, àcid limolènic, àcid araquidònic).

Lípids saponificables
Hololípids
Àcids glicèrids o greixos (esters).
Estan formats per un àcid gras + un alcohol ( glicerina). La reacció d’aquesta unió s’anomena esterificació. La reacció contraria es d’hidròlisis (afegir aigua per unir les molècules).

Els àcids glicèrids també es poden dissoldre en dissolucions bàsiques d’hidròxids Sodi (NaOH) i hidròxid de Potassi (KOH).


Segons l’estat en el que es troben a temperatura ambient podem obtenir :
* Olis : Són líquids a temperatura ambient. Poden ser àcids grassos o cadena curta o les dues coses. Es seu punt de fusió es baix, perquè no tenen enllaços de Van deer Waals, o tenen pocs. Es troben en plantes oleaginoses (Olivera, blat de moro, soja).
* Mantegues: Greixos semi sòlids a temperatura ambient. La fluïdesa
depèn del seu contingut en àcids grassos insaturats. Els animals alimentats amb greixos insaturats generen greixos més fluids. Que són millor per l’alimentació. (Porcs alimentats per glans té millors greixos que alimentatsper pinsos
* Sèus : Són greixos sòlids en temperatura ambient. Per tant té greixos saturats amb enllaços de cadena llarga.
Funcions dels àcids glicèrids.
* Reserva energètica Per cada gram de greix s’obté 9 Kcal d’energia, quan s’obsida els mitocondris.
* S’emmagatzema fins el moviment que són necessaris en el teixit adipós.
* Actua d’aïllant tèrmic i actua de protector de cops i contusions.
Ceres
És un àcid gras + un mono alcohol de cadena llarga. Són substancies toves i lliscoses. Formen capes hidròfugues (fugen de l’H2O) en funció impermeabilitzant, en llaors fruites i fulles.
Protegeixen estructures com la pell, el pel i les plomes.
Lanolina es la cera de la llana d’ovelles es fa servir com adictiu de les cremes del cos.
Heterolípids
Són lípids de membrana. Formen estructures cel·lulars. Formats per C,H,N,O,P i en alguns casos d’altres molècules.
Fosfolípids
Formats per la glicerina esterificada amb dos àcids grassos + àcid ortofosforic, s’anomena àcid fosfatiric. Si a més a més s’afegeix un aminoalcohol el nom serà Fosfatilidcolina.

Clicerina + 2 àcids grassos + àcid ortofòsforic = àcid Fosfatidic.

Clicerina+ 2 àcids grassos+ àcid ortofòsfotir+ amino alcohol(Colina)= Fosfatidil idina Colina.

Cues apolars ( Hidròfugues no té carrega)



Àcid Fosfòtiric. Cap Polar (hidròfiles té carrega).

Àcid Gras
Glicerina
Àcid Gras
Fosfòric Aminoalcohol

En la figura observem un fosfoglicèri (Lecitina). La lecitina està formada per dos àcids grassos que esterifiquen grups de alcohol dela glicerina. El tercer grup alcohol de la glicerina està unit a un àcid fosfòric.
Les cadenes d’àcid grassos són la rama apolar. La representació típica d’un fosfolípid de membrana és :

Les cues apolars fugen de l’aigua i el cap polar es posa en contacte amb l’aigua.

Esfingolípids
Són derivats de les esfingosina. És un aminoalcohol de cadena llarga. Està format per un enllaç ester + àcid ortofosforic.
Si l’àcid ortofosforic està unit a un aminoalcohol són els esfingolípids i s’hi està unit a un monosacàrid o oligosacàrid són els esfingoglicolípids.

Un exemple seria L’esfingomielina que forma las vainas mielina de les neurones. És com un aïllant.

Lípids no saponificables
No contenen àcids grassos. N’hi ha dos grups :
Terpens o isoprenoides (derivats de la molècula isoprè (2- metil 1,3 butadiè)

Es poden trobar de forma lineal o cíclica,quan es polimeritza. Pot forma cadenes lineals o cícliques. És classifica segons per el nombre d’isoprè que contenen:
* Mono terpens 2 isoprens junts com el geraniol.
* Diterpens- Són 4 isoprens, que tenim en una molècula molt important que és el Frital que forma part de la clorofil·la.
* Tetraterpens Són 8 isoprens. Les xantofil·les són pigments de flors carotens (blancs i vermell). Són molt important en la fotosíntesis perquè absorbeixen energia lluminosa de la longitud d’una ona diferent a la que capta la clorofil·la.
* Politerpensmilers de isoprens com el cautxú.
Esteroides (derivats del ciclopentaperhidrafenantrè)
ColesterolMolt important perquè forma part de
la membrana plasmàtica iregula la seva fluïdesa.
Es precursor de gran nombre de molècules. Està en
els nostres teixits i plasma sanguini. Té un aspecte
gras, suau similar a la cera fossa. Compost per una
molècula del tipus esteroide. El colesterol no es
dilueix en la sang, per lo tant s’uneix a les proteïnes.
Aquest compost format per colesterol i
proteïnes s’anomena lipoproteïna, i es el transport per el qual el colesterol viatjar a les venes i arteries.
N’hi ha de dos tipus :
HDL Són les que anomenem de colesterol bo. La seva funció es agafar el colesterol que sobre per emportar-se’l al fetge on serà eliminat.
LDL Les anomenem colesterol dolent. Aquestes quan troben el colesterol que sobra les deixa en les arteries. Que s‘enganxen a les parets de les arteries que formen arteriosis.

Les funcions del colesterol són:
* Construir parets cel·lulars.
* Produir vitamina D en la pell quan s’exposa al sol. Regula el metabolisme del calci i Fòsfor. La seva falta provoca rectisma.
* Produir hormones sexuals. N’hi ha dos tipus masculines (testosterona) i femenines (estrògens).
* Crear àcids biliars, necessari per la digestió. Molècula originada a partir de la degradació del colesterol en el fetge. La seva funció es emulsionar els greixos per facilitar la seva degradació per les lipasa pancreàtiques.

Proteïnes
Són macromolècules constituïdes per C,H,O i N, molt sovint sofre i algunes presenten fòsfor i altres elements. Constitueixen el 50% en pes sec (sense aigua) dels éssers vius.
Químicament són polímers alineats d’unes unitats anomenades aminoàcids.Aminoàcids
Són molècules formats per un grup
carboxil i un grup amino, units al mateix
carboni. Només en el cas de la glicina
el carboni no es asimètric (H). Perquè conté
un altre H en comptes del radical.

Propietats dels aminoàcids
* Són solubles en H2O.
* Presenten isomeria especular i per tant tenen formes D i L. A les proteïnes només trobem formes L. Hi ha aminoàcids de les formes D en components de la paret bacteriana però que no formen proteïnes. Les formes depenen del lloc on es trobí el grup amino.

És d’imatge especular d’altre per tant són enantiòmers.

* Tenen un comportament amfòter (es comporten com un àcid i una base) en dissolució. En condicions fisiològiques el PH =7 es troben ionitzats i els grups amino poden captar un protó i actuen com àcid.
Forma ionitzada (en equilibri).

Quan guanya un protó perd un electró.
* Els aminoàcids presenten un caràcter universal, ja que tots els organismes presenten aquest 20 tipus d’aminoàcids en les seves proteïnes. Els aminoàcids són els mateixos, però les proteïnes són específiques en cada espècie.
ADN- RNA- Proteïnes Dogma Universal de les proteïnes.
Classificació dels aminoàcids
1. Àcids el nombre de grups carboxils es més gran que el nombre de grups amino. COOH>NH2 COO-
2. Bàsics El nombre de grups carboxils es més petit que el nombre de grup amino. COOH<NH3 NH2+
3. Neutres polars El nombre de grups carboxils es igual al nombre de grups amino. COOH=NH2. Però tenen radicals amb càrrega i són capaços de formar ponts d’hidrogen grups polars.
4.Neutres apolars El nombre de grups carboxils es igual al nombre de grups amino COOH=NH2. Però tenen radicals hidròfobs que poden interaccionar amb altres grups hidròfobs mitjançant enllaços de Van deer Walls.

Classificació segons estructures de 6 cadenes lateral (R
1. Cadenes lineal i oberta. Són alifàtics.

2. Cadenes tancades relacionades amb el benzè, són aromàtics.

Femilalanina (phe) F

3. Cadena tancada complexes, són aminoàcids cíclics.

Aminoàcids essencials
Dels 20 aa que hi ha, tenim 8 o 9 que els éssers humans no poden sintetitzar i per això els inferim amb la dieta, i aquests són:
* Leucina - Hetionina - Triptòfan
* Isoleucina - Fenialanina - Valina
* Lisina - Tieonina - Histidina

Enllaç entre aminoàcids
Els aminoàcids s’enllacen entre si per formar proteïnes mitjançant un enllaç peptídic.
Enllaç peptídic.
Aquest enllaç es molt resistent i fa possible
El gran tamany i l’estabilitat de les
molècules proteiques.
Aquest enllaç C-N es comporta com un
doble enllaç i impedeix el gir de la molècula.
Tots els àtoms estan units de C-N mantenen
Les distàncies i angles característics. Estan tots
En un mateix pla.
L’enllaç entre 4 o 10 aa formen digopèptids
i de 10 a 100 un polipèptids i més de 100
formen proteïnes. En una cadena
polipeptídica sempre hi ha en un extrem un aa amb un grup amino lliure, i en l’altra extrem, un aa amb el grup carboxil lliure.

Estructura de les proteïnes
La conformació d’una proteïna es la disposició espacial que adopta. En condicionsfisiològiques, només tenen una conformació que es la responsable de les funcions que realitzen.
La complexa estructura de les proteïnes pot estudiar-se a diferents nivells.
1. Estructura primària
Queda definida per la seqüència i l’ordre dels aminoàcids i determina els nivells següents. Un canvi en l’estructura primària per eliminació, adicció o intercanvi d’un aminoàcid pot canviar la configuració general d’una proteïna i fer que no pugui realitzar la seva funció. Els nombre d’aminoàcids i la seqüència d’una proteïna està determinat genèticament, es específica per a cada espècie. Els nombre d’aminoàcids i la seqüència d’una proteïna està determinat genèticament i es específica per a cada espècie.
2. Estructura secundaria
La cadena d’aminoàcids es plega degut a interaccions entre diverses zones de la cadena.
Formes de plegament:
* Hèlix a (alpha): La cadena disposa de forma helicoïdal,amb els radicals i els hidrògens del carboni cap a l’exterior i cada 3,6 aminoàcids, l’hèlix dóna una volta completa. Aquesta estructura s’estabilitza per ponts d’hidrogen entre els grups aminos d’un aminoàcid i el grup carboxil situat en 6 posició n+4. Si els radicals són molt voluminosos o molts propers o tenen la mateixa càrrega l’estructura d’hèlix a no es pot donar.
* Làmines β: La cadena polipèptidica es plega sobre si mateixa en forma de ziga-zaga, i s’estabilitza pels ponts d’hidrogen entre el grup amino i el grup carboxil dels enllaços peptídics dels segments enfrontats.
3. Estructura terciària
Es la conformació especial definitiva que adoptenles diferents regions de 6 cadena polipeptídica i es la conseqüència de les interaccions entre diferents punts de la cadena.
Possibles interaccions
a) Interaccions hidrofòbiques entre radicals apolars.

Quan es posa en un medi aquos adopta una forma, en la qual les part apolars foguin de l’aigua.
b) Ponts d’hidrogen entre radicals polars i entre grup carbonil i grup amino dels enllaços peptídics allunyats, però que ara estan més a prop per facilitar el plegament.
c) Atraccions electrostàtiques entre radicals amb càrregues oposades.
d) Ponts disulfur entre sistemes (enllaç covalent).
La cisteïna normalment forma ponts d’hidrògens. Aquests ponts s’oxiden, formant una molècula d’aigua. Això dóna lloc a que els dos àtoms de sofre s’ajuntin creant un enllaç covalent entre ells.
4. Estructura quaternària
Cadenes polipèptidiques individuals s’associen formant subunitats de molècules més grans. Ex: Hemoglobina
Formada per 4 cadenes polipeptídiques (iguals 2 a 2). Cada cadena s’uneix amb un grup no proteic anomenat grup hemo (grup que conté ferro, indispensable per la formació de hemoglobina). Tot plegat forma la hemoglobina. La hemoglobina conté 600 aminoàcids. Una diferència de només 2 aminoàcids provoca una malaltia, que s’anomena anèmia falciforme.

L'anèmia falciforme, és una hemoglobinopatia (una malaltia genètica que afecta l'hemoglobina). És causada per l'hemoglobina S la qual es crea al canviar una glutamina (aa no essencial)  per una valina en les cadenes polipèptiques beta; això provoca que en una situació de baixa tensió d'oxigen,l'hemoglobina es deforma i l'eritròcit adquireix una aparença d'una falç. Aquesta nova forma provoca dificultats pel que fa a la circulació dels glòbuls vermells, s'obstrueixen els vasos sanguinis i causen símptomes com, per exemple, dolor en les extremitats. Els glòbuls vermells també tenen una vida més curta i, a la vegada, això provoca una anèmia ja que no poden ser reemplaçats a temps.

Aminoàcids d’estructura primària.

Valina Cisteïna Serina Arginina

Propietats- característiques de les proteïnes
Depenen dels radicals dels aminoàcids que podem interaccionar amb enllaços covalents o n covalents d’altres molècules.
* Solubilitat Les proteïnes solubles en aigua no es forma una dissolució veritables, sinó dispersions col·loïdals ja en cada macromolècula de proteïnes queda envoltada de molècules d’aigua i no contacta amb altres molècules.
* EspecificitatPodem tenir especificitat a 2 nivells:
* Nivell de funció Cada proteïna té una funció concreta i per això tenim 100.000 proteïnes al cos.
* Nivell d’espècie Proteïnes que fan una funció similar presenten diferències entre les distentes espècies. Aquestes diferències són degudes al procés evolutiu. També pot haver-hi diferències entre els individus d’una mateixa espècie, però ha de ser en zones no actives que no intervenen en la funció de les proteïnes. Aquestes zones s’anomenen sectors variables i això és el que dóna problemes en els transplantaments d’òrgans.
Ex: Insulina: Té 51 aminoàcids en tots els mamífers distribuïts en dos cadenes peptídiques de 21 i de 30aminoàcids. Unides per ponts disulfur.
Entre espècies hi ha variacions de 3 aminoàcids de la cadena curta.
* Desnaturalització Canvis en el medi del PH, de la temperatura de la salinitat i la concentració. Fa que les proteïnes puguin perdre total o parcialment els nivells d’estructura superior al primari. Es deu a el trencament d’enllaços febles. (Forçes de Van deer Walls, Ponts d’hidrogen) i no afecten als enllaços peptídics i les estructures són primàries.
Com que s’altera la seva concentració especial, s’altera la funció. Pot existir una desnaturalització, sempre i quan l’alteració no sigui provocada per la temperatura. Ex: Coagulació de la llet, ous fregits.
* Relació entre la conformació i la funció Segons la seva conformació tindrà una funció determinada. Particularment els enzims. Tenen una zona (s’anomena centre actiu) que es per on s’uneix a la molècula sobre la qual actua. La molècula es anomenada substrat i ha d’encaixar perfectament. Si s’altera el centre actiu s’altera la funció, com passa a l’anèmia falciforme i l’altera i afecta la funció de l’oxigen.

Funcions generals de les proteïnes
a) Reserva
Només fam aquesta funció en el desenvolupament embrionari (Perquè l’embrió es pugui alimentar).
Ovoalbúmina 8ou
Coseïna (llet)
Llavors (plantes)
b) Estructural
* A nivell cel·lular tenim proteïnes que formen part de la membrana plasmàtica. Així com Histones i intervenen en la formació de cromosomes.
* Nivell orgànic Col·lagen
Elastina que formen part del teixit conjuntiu.
Queratina que forma estructura de les ungles,plomes de les aus.
c) Enzimàtica Regula totes les reaccions químiques, és a dir, són biocalitzadors. Per totes les reaccions químiques que passen el cos, fa falta un enzim.
d) Homeostàtica Per mantenir la pressió osmòtica i juntament amb altres sistemes amortidors o tampons, mantenen el PH constant.
e) Transport L’hemoglobina transporta oxigen a la sang. Seroalbúmina transporta lípids. Proteïnes transportadores de membrana. Les lipoproteïnes transportadores de colesterol.
f) Moviment Hi ha proteïnes que participen en el moviment del cos. Actina i miosina contrauen les fibres musculars per moure el teixit.
g) Hormonal Regula els processos vitals. Ex: Insulina i Glucagó Controlen el nivell de sucre.
h) Immunològica Els anticossos que participen en la defensa la Trombina i Fibrinogen participen en la coagulació de la sang.
Classificació de les proteïnes
a) Segons la seva estructura:
* Fibroses: Són a llargades o fibramentosses, tenen estructura secundaria i la seva funció es estructural. Serveixen d’unió entre diferents elements.
Ex: Col·lagen (cabell) en teixits que demanen duresa.
Fibroïna (ceda
Queratina (ungles, plomes) té cisteïna (que es un aminoàcid).
Elastina (en tendons i vasos sanguinis.
* Globulars: Tenen aspectes de cabdell. Tenen estructures terciàries complexes. Ex: Alguns enzims, hormones, anticossos i proteïnes de transport.
b) Segons la seva composició química:
* Holoproteïnes: Només formades per aminoàcids. Aquí estaríem les globulars i les fibroses.
* Heteroproteïnes: Tenen unapart proteica i un grup prostètic. Poden ser molècules orgàniques o inorgàniques.
Ex: Glicoproteïnes (Proteïnes + 1 Glúcid) a la membrana cel·lular.
Lipoproteïnes (Proteïna + 1 lípid) Ex: Transport.
Cromoproteïnes ( Proteïna + 1 Pigment) Hemoglobina. Hemocianina.
Nucleoproteïnes (Proteïna+ Àcid nucleic) Istones.
Fosfoproteïnes (Proteïna+Àcid ortofosfòric)Caseïna de la llet.

Enzim
Totes les reaccions químiques que es produeixen a l’organisme. Estan catalitzades per enzims. Perquè una reacció química es produeixi s’ha d’unir els compostos inicials que s’anomenen reactius per donar els compostos finals o productes.
La reacció és : A + B C+D A+B= Reactius C+D = Productes
Aquesta transformació no es fa directament, es necessita que els reactius s’activen per poder trencar els seus enllaços i aquest estat s’anomena estat de transmissió.
Per arribar a aquest de transmissió es necessita una energia (energia de activació) que és la quantitat d’energia que necessita un mol d’una molècula per portar-ho a l’estat de transmissió. Per tant la velocitat de la reacció serà molt lenta.
Els enzims el que fan és disminuir l’energia d’activació i per tant augmenten la velocitat de las reaccions químiques. Ex : H2O2 Perquè l’aigua oxigenada es descompassi en aigua més oxigen, s’hauria d’igualar la reacció.
2H2O2 2H2O+ O2
Aquesta reacció es pot produir de forma espontània, però es molt lenta, per descompassar 100.000 molècules es necessitaríem 300 anys. Això en condicions normals. En presència d’un enzim (catalasa) el procés es molt ràpid. La majoria delsenzims són proteïnes. Hi ha enzims que són ARN i s’anomenen ribosomes.

Característiques dels enzims
* No alteren el producte final de la reacció.
* S’alliberen quan acaben la reacció i poden intervenir en una altre reacció menys temps.
* Afavoreixen que s’obtinguin la mateixa quantitat de producte en menys temps.
* Tenen especificitat. Pot ser a nivell de substrat que un enzim no pot actuar sobre qualsevol substrat o grup de substrat. També pot adherir especificitat a nivell de funció. Un enzim que fa la mateixa funció sobre múltiples substrats.
Ex. A nivell de substrat La sacarosa només actua sobre una sacarosa.
A nivell de funció Lipases hidrolitzen els enllaços esters dels lípids.
* Es poden regular. L‘enzim s’autoregula i això es diu fickback o retroalimentació (que pot ser positiu o negatiu). Aquesta retroalimentació es fa perquè l’enzim s’autoregula i no torna a fer la mateixa funció. No totes les cèl·lules contenen els mateixos enzims, la cèl·lula farà una funció determinada depenen dels enzims que tinguin.

Estructura dels enzims
Tenim dos tipus d’estructura:
a) Estructura proteica
Formada únicament per proteïnes, que adopten estructures com les proteïnes (primària, secundaria i terciària).
b) Estructura Holoenzims
Formats per una part de proteïna que s’anomena (Apoenzims) i una part no proteica que poden ser d’ions metàl·lics (Cu2+,Zn).Molècules orgàniques no unit de forma covalent a la part proteica (coenzims). Molècules orgàniques unides de forma covalent a la part proteica que s’anomena grup Hemo.
Ex:ATP; ADP (són molt important en el metabolisme per la seva funció catalitzadora).
Mecanisme d’acció enzimàtica
* Es forma un compleix: enzim- substrat o substrats.
* S’uneix la coenzima e
* Els iodicals dels aminoàcids del centre actiu catalitzen en procés de la reacció química.
* Es produeix la reacció, els productes de la reacció es separen del centre actiu, i l’enzim es recupera intacta per fer noves catàlisis.
* Els coenzims col·laboren en el procés, o bé aporten energia en forma d’ATP i electrons (NADH/NADPH)o em altres funcions relacionades amb la catàlisis enzimàtica.
Ex: Lactosa+ Lactasa Lactosa lactasa
(substrat) (enzim) Complex
Lactosa-lactasa Galactosa+Glucosa+Lactasa (enzim recuperat)
* Els enzims solen formar complexes multi enzimàtics, de manera que el producte d’un enzim constitueix el substrat del següent, i així successivament. D¡aquesta manera no es necessita una concentració tan elevada de substrat. Aquestes reaccions químiques s’anomenen vies metabòliques.

El substrat A dóna el producte B amb l’enzim E1. El producte B dóna un altre producte C, mitjançant l’enzim E2.
PyruvateAcetaldehydeEthand

Factors que modifiquen l’activitat enzimàtica
* Temperatura
A l’augmentar la temperatura augmenta la velocitat de la reacció, ja que augmenta l’activitat enzimàtica i fins arribar a una temperatura òptima i per tant l’activitat enzimàtica disminueix. Si la temperatura es excessiva els enzims es desnaturalitzen perden la seva estructura terciària i així el centre actiu. La temperatura òptima en elsanimals homeoterms serà la nostra temperatura corporal (36ºC). I l’excessiva serà 40ºC o més en aquest punt podrien morir.
* PH
Cada enzim actua entre uns valors, límits, màxims i mínims, o pot desenvolupar per la seva activitat. Si es traspassa l’enzim es desnaturalitza i perd l’activitat.
Ex: Pepsina Del suc gàstric, actua el seu PH òptim que es de 2, és a dir, molt àcid.
Tripsina del suc pancreàtic,el PH òptim es de 7,8, una mica bàsic.
* Concentració de substrat.
Si la concentració d’enzims es manté constant i anem augmenten la concentració de substrat i augmentarà la velocitat de la reacció, fins arribar un punt que es produeix la saturació de la molècula de l’enzim, a partir d’aquest moment la velocitat de la reacció no augmentarà i es mantindrà constant.

L’enzim lipasa degrada els lípids (greixos).
L’enzim proteasa actua sobre les proteïnes.
L’enzim cel·lulosa actuen sobre els component vegetals.

Nomenclatura i classificació dels enzims
Hi ha sis grups d’enzim. Normalment acaben en –asa, altres tenen un nom propi.
1) Oxidoreductasa.
Catalitza reaccions en les que el substrat s’oxida o és redueix. Participen en la cadena respiratòria.
* Deshidrogenasa Són oxidants,separen l’ hidrogen del substrat.
* Oxidasa Agafen electrons del substrat i el transfereixen a un acceptor. Primer es redueixen i desprès s’oxiden. Ex: Coenzims: NAD+, NADP,FAD.
2) Transferasa
Fan transferències de radicals. Ex: Transaminasa (transfereixen grups amino).
Metil-transferasas (transfereixen grups metil).
3) Hidrolasa
Implicadesen d’hidròlisis. Reacció en la que intervenen molècules d’aigua per trencar els enllaços. Ex: Enzims digestius, lipases, peptidases.
4) Liasa
Catalitzen reaccions en que trenquen enllaços reactius d’aquest tipus amb la pèrdua de grups i amb l’aparició d’enllaços dobles. Enllaços reactius C-C, C-N,C-O.
5) Isomerasa
Regulen reaccions d’isomerilització, en las que el substrat es transforma en una molècula d’isòmera.
6) Ligasa o sintetasa
Catalitzen d’unió de molècules gracies a l’energia aportada per l’ATP.

Respostes de l’exercici d’enzim 5
1. En la reacció A es produirà lentament perquè no té el enzim. Perquè el coenzim sense enzim no fa rés, només actua de donador d’electrons.
En canvi en la reacció B com té l’enzim , la reacció es produirà molt més ràpid. Com es produeix el succionat es converteix en fumarat. I s’allibera l’enzim i el coenzim surt reduït.
2. 1) Comprovar agafarem una sèrie de tubs d’assaigs.
2) En cadascun ficarem la mateixa quantitat de FAD.
3)En la meitat de la sèrie Ficarem l’enzim succionat-deshidrogenasa.
4) I en l’altre meitat no li ficarem ni l’enzim ni el coenzim. Aquesta meitat serà el nostre grup control. Que serà el que determina que la velocitat de la reacció es produeix per l’enzim i no per un altre factor.
5) Agafem els tubs d’assaig i els posem a la mateixa temperatura, i esperem a que actiu l’enzim o la reacció.
6) Comprovem i agafem els resultats, amb el sistema per mesurar la quantitat de fumarat.
7) en funció dels resultats canviem la nostre hipòtesis inicial o la confirmem .