CONCEPTO:
AMINOACIDO
Los aminoacidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los 'ladrillos' con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir. Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ('hidrólisis' o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoacidos y cadenas cortas de péptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.

Se sabe que de los 20 aminoacidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan 'semiindispensables'. Son estos 10 aminoacidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con mas razón, en los momentos en que el organismo mas los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoacidos esenciales mas problematicos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoacidos esenciales afectan mucho mas a los niños que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoacido esenciales) no seraposible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoacido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoacido limitante.

ESTRUCTURA DE UN AMINOACIDO
La estructura general de un alfa-aminoacido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

'R' representa la cadena lateral, específica para cada aminoacido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionalessusceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoacido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

A pH bajo (acido), los aminoacidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (basico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoacidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).


nomenclatura y clasificación:


Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoacidos; las dos que se presentan a continuación son las mas comunes.
Según las propiedades de su cadena
Los aminoacidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral
Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína(Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).
Con carga negativa o acidos: acido aspartico (Asp, D) y acido glutamico (Glu, E).
Con carga positiva o basicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
Aromaticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención
A los aminoacidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoacidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoacidos esenciales son:
Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptófano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
A los aminoacidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cisteína (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
Acido aspartico (Asp, D)
Acido glutamico (Glu, E)
Estas clasificaciones varían según la especie eincluso, para algunos aminoacidos, según los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoacido.

PROPIEDADES FISICAS Y QUMICAS
Propiedades
Acido-basicas.
Se refiere al comportamiento de cualquier aminoacido cuando se ioniza. Cualquier aminoacido puede comportarse como acido y como base, por lo que se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero esta en su punto isoeléctrico. Si un aminoacido tiene un punto isoeléctrico de 6 su carga neta sera cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoacidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoacidos excepto la glicina tienen 4 sustityentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoacido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoacido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoacidos proteicos sonL-aminoacidos, pero ello no significa que sean levógiros.
Se consideran L-aminoacidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehído y D-aminoacidos los derivados del D-gliceraldehído.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
Solubilidad.
No todos los aminoacidos son solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoacido sera mas soluble.


CONCEPTO

Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoacidos. El término proteína proviene de la palabra francesa protéine
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoacidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoacidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plastica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funcionesbiorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas)










Estrucura
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambianestas condiciones como temperatura o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por lasecuencia de aminoacidos.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre esta presente.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional
Estructura primaria.
Estructura secundaria.
Nivel de dominio.
Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria.
A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.

Clasificación
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colageno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
[editar]Según su composición química
Simples: su hidrólisis sólo produce aminoacidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colageno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en:4a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colagenosconstituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, lafibroína y la sericina.
b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma mas o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según sus solubilidad
I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina.
II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas,lactoglobulinas, glicinina y araquina.
III  Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios acidos o basicos. Ejemplos: oriceninay las glutelinas del trigo.
IV  Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del maíz.
V.- Histonas son solubles en medios acidos.
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoacidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

Propiedades de las proteínas
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.
Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carganegativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que esta determinada por su estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su caracter anfótero, es decir, pueden comportarse como acidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

Las proteínas ocupan un lugar de maxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Practicamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos;
Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;
El colageno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.
Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero ademas cada una de éstas cuenta con una función mas específica de cara anuestro organismo.
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en
1. Catalisis: Esta formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera mas rapida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinasque defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno yprotrombina que forman coagulos.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.