LAS ENZIMAS
Las enzimas son las proteínas que
son responsables de la realización
de todas las actividades
metabólicas de los seres vivos.
Biología 2s de
Bachillerato


LAS REACCIONES CELULARES BÁSICAS
•Todos los organismos
intercambian continuamente
sustancias con el medio que les
rodea.
– Incorporan nutrientes.
– Los transforman en otras
sustancias que necesitan para
renovar sus estructuras o crecer.
– Eliminan sustancias de desecho.

•Además de materia, los
seres vivos obtienen del
medio externo la energía que
precisan para cada una de
estas funciones básicas.
Fabricar las sustancias que
necesitan
Transportar moléculas

Realizar movimientos, trabajo…

•

La mayor parte de los
nutrientes orgánicos que los
seres vivos fabrican o ingieren
se descomponen y oxidan para
producir
la
energía
que
necesitan todas las células del
cuerpo.

• Otra parte es utilizado como
materia prima para la síntesis
de las biomoléculas orgánicas
necesarias para la renovación y
el crecimiento.
• El conjunto de todas las
reacciones que ocurren en una
célula
se
conoce
como
metabolismo.


METABOLISMO
Conjunto
de
reacciones
químicas que tienen lugar en
el interior de un ser vivo.
La mayoría de las reacciones
metabólicas se producen en
el interior de las células.
También pueden tener lugar en
el seno de los tejidos o en
cavidades
corporales
(digestión)


Las reacciones metabólicas se
pueden agrupar en dos
grandes conjuntos según su
objetivo o finalidad

ANABOLISMO
CATABOLISMO


Reacciones anabólicas y
catabólicas
• Las reacciones en que
moléculas simples seunen para formar
sustancias más
complejas se llaman
reacciones anabólicas.
– Síntesis de proteínas.

Las reacciones en las
cuales sustancias
complejas se degradan
para convertirse en
moléculas más simples
se llaman reacciones
catabólicas.
Degradación de


En el anabolismo son frecuentes las reacciones
de SÍNTESIS POR DESHIDRATACIÓN
Unión de dos
moléculas mediante
la formación entre
ellas de un enlace
químico con pérdida
de una molécula de
agua.
También son frecuentes las REACCIONES DE
REDUCCIÓN

Tanto las
reacciones
de síntesis
como las de
reducción
son
endotérmica


En el catabolismo son frecuentes las reacciones
de HIDRÓLISIS

– Ruptura de un
enlace covalente
mediante la
intervención de una
molécula de agua.
También son frecuentes las REACCIONES DE
OXIDACIÓN


Catabolismo y Anabolismo son dos vertientes
del metabolismo que están acopladas entre sí
…

A través de nucleótidos que actúan como vectores de
energía:
+ Asociada a enlaces fosfato ATP/ADP
+ Asociada a electrones NADH/NAD+

FADH2/FAD




Según la fuente de carbono utilizada para construir sus compuestos orgánicos

C- inorgánico: CO2

C- orgánico
glúcidos, lípidos, proteínas
Según el tipo de energía que toman del entorno


TIPOS DE METABOLISMOS SEGÚN LA CLASE
DE MATERIA Y ENERGÍA UTILIZADA
Fotolitotrofos: Obtienen la energía de la luz y el carbono
necesario para construir sus moléculas a partir del CO 2.
Autótrofos
fotosintéticos
Ej. Bacterias
fotosintéticas, cianobacterias, algas y vegetales

Fotoorganotrofos: Obtienen la energía de la luz y el
carbono de sustanciasorgánicas.
Bacterias purpúreas no sulfurosas (Rodospirillum
Choroflexus)
Quimiolitotrofos: Obtienen la energía mediante reacciones
químicas de oxidación y el carbono a partir del CO2.
Autótrofos quimiosintéticos
Bacterias quimiosintéticas: B. nitrificantes, B. sulfatizantes
B. del hierro, B. metanotróficas, Hidrogenomonas.
Quimioorganotrofos: Obtienen tanto la energía y
como el carbono a partir de sustancias orgánicas.
Heterótrofos.
Protozoos, hongos, animales y la mayoría de las bacterias


En un ser vivo se están
produciendo en cada
instante millares de
reacciones químicas
en cada una de sus
células
Las reacciones
químicas no se
producen de un modo
desordenado o
caótico. Se encuentran
perfectamente
organizadas.
Las
reacciones
metabólicas que tienen
el mismo objetivo
Se agrupan formando
una RUTA METABÓLICA
Las diferentes rutas
metabólicas se realizan
en distintos
compartimentos
celulares: citosol,



Ruta metabólica cíclica: Ciclo de Krebs


ALGUNOS CONCEPTOS SOBRE LAS REACCIONES
QUÍMICAS


En una reacción química se produce una redistribución,
formación o ruptura, de enlaces en una o varias sustancias
(reactivo/os) que se transforman en los productos de la
reacción:


Variación de energía libre de una reacción química:
ΔG

Toda molécula tiene una determinada cantidad de energía. La
energía que posee una molécula depende de su propia
estructura y también de las condiciones del medio en el que
se encuentre.
La ΔG es la diferencia que existe entre la energía libre que
contienen los productos de la reacción y la que poseen los
reactivos de la mismaReactivos

↔

Productos

ΔG = GP - GR
Las reacciones químicas
solo pueden ocurrir
espontáneamente en el
sentido en el que tenga
lugar liberación de
energía

GR > GP

ΔG ADP + Pi

ΔG = -7,3 Kcal/mol

E + D + ATP + H2O → P + Q + ADP + Pi ΔG = -5,05 Kcal/mol
Estos catalizadores
La
suma de las dos reacciones da lugar a una reacción global que es
son…
favorable desde el punto de vista energético (ΔG < 0 )

LAS
La hidrólisis del ATP suministra la energía necesaria para
ENZIMAS
impulsar la otra reacción

Ahora bien, para que dos procesos se acoplen entre sí ha de existir
un mecanismo que los relacione de forma eficaz


REACCIONES ACOPLADAS
REACCIONES

REACCIONES

EXERGÓNICAS

ENDERGÓNICAS

(G )

(G +)
Intermediario
común

Es una enzima que almacena la energía de la reacción
exergónica y es capaz de transferirla para que pueda
realizarse la reacción endergónica



LAS ENZIMAS
Son proteínas globulares capaces de catalizar las reacciones
metabólicas.
Algunas enzimas son de naturaleza exclusivamente proteica
Se trata de proteínas solubles en agua, de estructura
globular, capaces de difundirse bien en los líquidos orgánicos
y de actuar a nivel intracelular –en el interior de la célula
donde se han formado- o extracelular –en el lugar donde se
segregen.
Otras
están formadas por un componente proteico –
APOENZIMA- y otro compuesto de naturaleza no proteica –
COFACTORTodas las enzimas
disponen de un
“hueco” o centro activo
donde se aloja el
reactivo o sustrato


El centro activo es una
cavidad de la enzima
accesible desde el
exterior donde seintroduce el sustrato..
En el centro activo se
reúnen las cadenas
aminoácidos
laterales
de de unión
contribuyen con
sus
determinados
que
son
cadenas laterales
esenciales
para la a
orientar aldel
sustrato
actuación
enzimaen
su correcta posición y a
fijarloel
alsustrato
centro activo
Entre
y el
centro activo del
Aminoácidos
enzima debe
existir
catalíticos
estos
aasuna
cierta
son
muy activos
complementaridad
actúan
sobre algún
químic.,del
desustrato.
modo que
enlace
A
puedan
establecerse
veces
pueden
formar
enlaces
decon
hidrógeno,
un
enlace
el
interacciones
iónicas,la
sustrato
para facilitar
interacciones del
transformación
hidrofóbicas
etc
mismo
en producto.




Sobre la formación del complejo enzima-sustrato se
han propuesto dos modelos …



CATÁLISIS ENZIMÁTICA

•La interacción entre el sustrato y la enzima orienta al sustrato y lo
Cuando
el sustrato
obliga
a rotar
situarse en el centro activo de modo
queden
Los grupos
R deylos
enfrentados
los
grupos
funcionales complementarios
capaces de en
se transforma
aminoácidos
catalizadores
La enzima
libre
puede
formar
los
débiles.
situados
enenlaces
el otro
centro
activo
producto el
comenzar
ciclo
pueden
formar
complejouna
enzimacatalítico
La
formación
del complejo enzima-sustrato puede originar
transitoriamente enlaces
producto
se
alteración
de la conformación de la enzima que a su
vez provoque
covalentes con el sustrato para
disocia
y el
una
cierta
cambio conformacional en
el sustrato.
Esto
facilitar
su deformación
transformaciónoen
productoqueda
leproducto
ayudaría a alcanzar el estado de transición adecuado
libre
Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos que confluyen en el
centro activo de la enzima pueden agregar cargas al sustrato y
aumentar su reactividad química 







Transportadoras de grupos químicos


VITAMINAS

FUNCIONES

Enfermedades
carenciales

C (acido
ascorbico)

Coenzima de algunas peptidasas.
Interviene en la síntesis de colageno

Escorbuto

B1 (tiamina

Coenzima de las descarboxilasas y
de las enzima que transfieren grupos
aldehidos

Beriberi

B2
(riboflavina)

Constituyente de los coenzimas FAD
y FMN

Dermatitis y
lesiones en las
mucosas

B3 (ácido
pantoténico)

Constituyente de la CoA

Fatiga y
trastornos del
sueño

B5 (niacina)

Constituyente de las coenzimas NAD
y NADP

B6
( piridoxina)

Interviene en las reacciones de
transferencia de grupos aminos.

Depresión
anemia

B12
(cobalamina)

Coenzima en la transferencia de
grupos metilo.

Anemia
perniciosa

Biotina

Coenzima de las enzimas que
transfieren grupos carboxilo, en
metabolismo de aminoacidos.

Fatiga
dermatitis

Pelagra



Cinética enzimática

Leonor Michaelis y Maud Menten 1913


La Km es la concentración de
sustrato necesaria para que la
reacción se inicie a una velocidad
igual a œ de vmáx.


mM/min

μM



ESPECIFICIDAD
DE
LAS
ENZIMAS
Las enzimas presentan especificidad para su sustrato o
sustratos

•Especificidad de sustrato

Especificidad de acción o reacción

•Cada enzima puede catalizar la reacción en la que interviene
como reactivo solamenteun sustrato específico.


ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO
La especificidad que manifiestan las enzimas por sus sustratos en
muchos casos es total, pero en otros puede ser más o menos amplia
más amplia

Especificidad total o absoluta

El enzima actúa sobre un único sustrato. Ej. ureasa actúa sobre la
urea y la desdobla en CO2 y NH3. La malato DH solo puede oxidar al
ácido málico y no actúa sobre otros ácidos muy parecidos a él. La Lglutamato deshidrogenasa, especifica para el glutamato.   

Especificidad relativa o de grupo
La enzima puede actuar sobre un conjunto de sustratos con
estructuras muy similares, todos ellos tienen la misma naturaleza
química.
La L-aminoácido oxidasa, por ejemplo, puede catalizar la oxidación
de diferentes aminoácidos de la serie L. 

Especificidad de amplia o de clase

En este caso la enzima puede inducir la transformación de toda una
serie de sustratos que presentan determinado rasgo estructural
común, por ejemplo un tipo de enlace, o un grupo funcional, etc…
La fosfatasa alcalina induce la hidrólisis de cualquier tipo de
molécula que presente un grupo fosfato para escindir


Especificidad de acción o función

•Cada enzima puede actuar sobre un sustrato y cambiarlo
solamente de una cierta manera.
•Su función es siempre igual, pero diferente de la función de
otra enzima.
•Las enzimas trabajan con función específica.


CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
• 1 Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción
que implican la ganancia -reducción- o pérdida de electrones
-oxidación)- Las más importantes son las deshidrogenasas
(transfieren átomosde H o iones hidruro) y las oxidasas
• 2 Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula
a otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.
• 3 Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo los
radicales -H y –OH procedentes del agua.
• 4 Liasas o sintasas: adicionan grupos funcionales a los dobles
enlaces o forman dobles enlaces eliminando átomos del sustrato.
• 5 Isomerasas: convierten los sustratos otras moléculas isómeras
de ellos.
• 6 Ligasas o Sintetasas: forman diversos tipos de enlaces
aprovechando la energía de la hidrólisis del ATP. Ej: polimerasas


LIASA O
SINTASA
OXIDORREDUCTASA

HIDROLASA


TRANSFERASA


ISOMERASA

SINTETASA



Las enzimas de la clase I oxidorreductasas tienen como coenzimas
más frecuentes nucleótidos de piridina o de flavina


Las coenzimas quedan modificadas después de intervenir en una
reacción pero se regeneran y vuelven a su estado original cuando
participan en otra. De esta manera actuan de portadoras de
electrones de alta energía entre unas reacciones (catabólicas) y
otras (anabólicas).

Las coenzimas son específicas de un grupo amplio de enzimas que
pertenecen a la misma clase. No tienen ninguna especificidad por


NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
Denominación tradicional: nombre propuesto por el
investigador que las descubió
Tripsina, pepsina, renina…
Nombre del sustrato acabado en asa: ureasa, sacarasa
lactasa, peptidasa…
Nomenclatura sistemática propuesta por la comisión
internacional de enzimas
Sustrato/s coenzima clase (tipo de reacción) asa :
Malonato coenzima A transferasaSuccinato flavín deshidrogenasa
NADH, coenzima Q óxido-reductasa.
 Acetil CoA sintetasa.



Nombre sistemático

Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa
Donador

Aceptor
Grupo Subgrupo

Número sistemático
Enzyme
Comission

EC 2.7.1.1

Nombre común: Hexokinasa

Sub-subgrupo

Enzima



La
La temperatura.
temperatura óptima
Influye en
es la
el actividad.
resultado de
La dos
temperatura
procesos
óptima
contrapuestos:
es aquella
1) a
ella
incremento
que la enzima
habitual
presenta
de lael
velocidad
máximo de
actividad.
reacción con
A temperaturas
la temperatura
bajas, las enzimas se hallan 'muy
rígidas'
2) la desnaturalización
y cuando se supera
térmica
un valor
del enzima.
considerable (mayor de
40s) la actividad disminuye porque la enzima por ser una
proteína comienza a desnaturalizarse.


La temperatura óptima de cada enzima suele
coincidir con aquella a la que trabaja
habitualmente, es decir, la mas habitual en el


Efecto del pH.
1. El centro activo puede contener aminoácidos con grupos
Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la
ionizables
velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas
(-COOH/ -NH2) cuya carga eléctrica puede variar con el pH.
que indican que
los enzimas presentan un pH óptimo de
• El estado de ionización de los aminoácidos de fijación y de
actividad.
los
aminoácidos
catalíticos
situados
en el centro activo
El pH
puede afectar
de varias
maneras:
puede afectar a la formación del complejo ES o a la
transformación del sustrato en producto
2. La ionización de aminoácidos que noestán en el centro
activo puede provocar modificaciones en la estructura
tridimensional de la enzima.
3. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del



acetilcolinesterasa
 insecticidas organofosforados, como
el malathion, el paratión
Citocromo oxidasa
Cianuro






REGULACIÓN DE LAS RUTAS METABÓLICAS

Cuando la concentración de los productos de una ruta
metabólica por
aumenta
ellos mismos bloquean la actividad
Activación
el sustrato
de la primera enzima de la ruta y evitan que se realicen
reacciones que no son necesarias y que llevan consigo un
considerable gasto energético.
Retroinhibición
o inhibición
feedback
El sustrato
de la reacción puede
activar a la
primera enzima
de la ruta metabólica



ENZIMAS
REGULADORAS
La mayoría de las enzimas alostéricas se ensamblan a partir de 2 o
más subunidades. Cada una posee un sitio activo.
Alejado del centro activo esta el centro alostérico, que actúa como un
receptor específico regulando la actividad enzimatica.
La enzima oscila entre dos estados: activo o “relajado” e inactivo o
“tenso”.
La unión de un activador al centro alostérico estabiliza la forma de la
enzima que tiene alta afinidad por el sustrato. “Forma relajada”.
La unión de un inhibidor al centro alostérico estabiliza la forma de la
enzima que tiene baja afinidad por el sustrato. “Forma tensa”.
Cooperación: un sustrato unido a uno sólo de los sitios activos
(encaje inducido), puede activar toda la enzima.



https://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm



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