Que es un aminoacido
es una familia de moléculas compuestas por un grupo amino (NH2), y un grupo carboxilo (COOH). Estas moléculas son las que forman las proteínas Cuando se traduce el ARN mensajero. Tienen distintas propiedades químicas que las diferencia, y de las que depende la forma de la proteína.
Características estructurales de los aminoacidos
Ésta es la estructura general de los 20 aminoacidos hallados regularmente o corrientemente en las proteínas, llamados también aminoacidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el atomo de carbono . Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R.

Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoacidos sobre la base de sus grupos R. El mas significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales:
1. Grupos R no polares o hidrofóbicos.
2. Polares, pero sin carga.
3. Grupos R con carga positiva y
4. Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).
Aminoacidos proteicos minoritarios
Ademas de los 20 aminoacidos proteicos descrito, existen en algunas proteínas otros aminoacidos derivados estructural mente de los anteriores, con modificaciones encaminadas a adaptar mejor esa proteína particular a la función fisiológica que debe desempeñar. Esas modificaciones se producen sobre la proteína ya formada, en procesos postraduccion o de maduración la variedad de estos aminoacidos es muy amplia y las principales modificaciones son :
Metilaciones: se produce en el N- de cadenas laterales, como es el caso de la 1- y la 3- metilhistidina son frecuentes en las proteínas musculares.
Aminoacidos no proteicos
en la naturaleza existenuna gran numero de aminoacidos no proteicos que no se incorporan a la proteína, pero desempeñan otras funciones especificas en el metabolismo celular. Siguiendo con la clasificación en los principales son
a-aminoacidos b-aminoacidos y-aminoacidos
Propiedades de los aminoacidos
Los aminoacidos tienen varias propiedades que son muy importantes para explicar su comportamiento y separación física, así como para comprender las características de las proteínas. Tales propiedades estan basadas en su estereoisomeria, comportamiento anfótero o acido-base, absorbancia ultravioleta y reacciones coloreadas, útiles para su información
Estereoisomeria
Comportamiento anfótero
Absorbancia ultravioleta (UV)
Reacciones de identificación
Derivados de los aminoacidos: Cetoacidos, poliaminas y aminas biogenas
Los aminoacidos pueden sufrir modificaciones estructurales en sus grupos característicos o perdida de alguno de estos para transformarse en compuestos que tienen gran importancia metabólica, como la sarcosina o la creatina la perdida del grupo carboxilo hace que los aminoacidos se conviertan en una clase de biomoleculas conocidas como aminas biogenas
Propiedades de las proteínas en disolución
La mayor parte de las proteínas es globular, y se encuentran disueltas en los fluidos biológicos
Desnaturalización de las proteínas
La pérdida de su actividad biológica. La desnaturalización se induce por diferentes tipos de factores, entre los que destacan el calor, los ph extremos y los agentescaotrópicos, como la urea y los detergentes iónicos.
Péptidos pequeños
Los péptidos y polipeptidos son estructuras a las proteinas, es decir que estan constituidas por aminoacidos, pero son de menor tamaño que estas, sin embargo, los péptidos pueden funciones biológicas de importancia para la vida del individuo.
Lista de aminoacidos esenciales
-Isoleucina -Leucina -Lisina -Metionina -Fenilalanina -Triptófano -Treonina -Valina
Clasificación de las proteínas
Según su composición, forma, solubilidad y función
De acuerdo a su composición puede ser simple y conjugadas dicha naturaleza , las conjugadas se clasifican en:
a) Glicoproteínasb) Lipoproteínas c) Nucleoproteínas d) Proteínas con algún otro componente o grupo prostético ( metaloproteìnas, hemoproteìnas, flavoproteìnas, etc)
Los tres primeros tipos son conjugaciones de proteínas con otras grandes biomolèculas, mientras que el grupo prostético de la cuarta clase es mas heterogéneo.
Por su forma las proteínas globulares y fibrosas. Las primera, de forma esférica u ovoide, son general mente solubles, mientras que las segundas tienen forma alargada, son insolubles y constituyen la base de tejidos estructurales.
La solubilidad, que puede considerarse como una subdivisión de las proteínas globulares
a) Albuminas: Proteínas de origen animal solubles en el agua fría.
b) Globulinas: También animales muy poco solubles en agua fría. Pero solubles en disoluciones salinas diluidas.
c) Glutelinas: De origen vegetal insolubles en agua y disoluciones salinas, pero solubles en acido y bases diluidos.
d) Prolaminas: También de origen vegetal, son solubles en alcoholes de escaso tamaño molecular.
e) Protaminas: Proteínas basicas presentes en los fluidos seminales, solubles en agua y amoniaco diluido
f) Histonas: Proteínas pequeñas y basicas solubles en agua y acidos diluidos, presentes en el núcleo de células eucariotas asociadas al ADN.
Escleroproteínas: insolubles en todos los medios antes mencionados, se solubilizan solo por degradación