Proteínas

Definición

Son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoacidos. Las proteínas tienen una función específica y esta especificidad viene dada por su estructura y sus propiedades químicas. Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida, y son las biomoléculas mas versatiles y mas diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan

• Estructural. Ésta es la función mas importante de una proteína
• Inmunológica (anticuerpos)

• Enzimatica (sacarasa y pepsina),
• Contractil (actina y miosina).
• Homeostatica: colaboran en el mantenimiento del pH
• Transducción de señales (rodopsina)
• Protectora o defensiva (trombina y fibrinógeno)
Estructura
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoacidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre esta presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional

• Estructura primaria.
• Estructura secundaria
• Nivel de dominio.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria.

Estructura primaria Es la forma de organización mas basica de las proteínas. Esta determinada por la secuencia de aminoacidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoacidos presentes y el orden en que estan enlazados por medio de enlaces peptídico. Las cadenas laterales de los aminoacidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.

Estructura secundaria de las proteínas 

Es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales de aminoacidos cercanos en la cadena.

• Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoacido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo NH2 de un enlace peptídico y el grupo C=O del cuarto aminoacido que le sigue.
• Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al maximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta.

• Giros beta: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo estan conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
• Hélice de colageno: Es una variedadparticular de la estructura secundaria, característica del colageno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida.
• Laminas beta o laminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídico participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o mas cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antí-paralelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoacidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

Nivel de dominio de las proteínas

Se define como una unidad compacta, de características globulares, que suele comprender entre 30-150aminoacidos y se considera que esta conformación esta determinada por la secuencia de aminoacidos.

Es una ordenación de fragmentos de estructura secundaria en una estructura terciaria y se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre cadenas.

Estructura terciaria de las proteínas 

Es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio es decir esta adquiere forma tridimensional de manera precisa como en las proteínas globulares.

La estructura terciaria posee cantidades variables dehélices-alfa y beta y otras con una estructura flexible que puede cambiar al azar.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoacidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.

Estructura cuaternaria 

Es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con mas de una cadena polipéptida.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímetro, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero si no lo son.

Clasificación

Según su forma
Fibrosas
Presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colageno y fibrina
Globulares
Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos,algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas
Posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

Según su composición química
Simples
Su hidrólisis sólo produce aminoacidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colageno (globulares y fibrosas).
Conjugadas o heteroproteínas
Su hidrólisis produce aminoacidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

Funciones

Las proteínas ocupan un lugar de maxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos. Practicamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan.

• Casi todas las enzimas, son catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes
• Muchas hormonas, son reguladores de actividades celulares
• Los anticuerpos, son los encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos
• Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas son capaces de desencadenar una respuesta determinada
• La actina y la miosina, son responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción
• El colageno, es integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Sistemas

Los sistemas que emplean proteínas de fusión son una alternativa para expresar proteínas recombinantes con alto rendimiento, siendoapropiados ademas por poseer esquemas de purificación simples. En estos sistemas, la purificación, detección y seguimiento en el proceso productivo son relativamente sencillos debido a la expresión de péptidos, polipéptidos o proteínas fusionados a la proteína recombinante de interés en el extremo N o C terminal. Ademas el uso de estos sistemas disminuye o evita la formación de cuerpos de inclusión, mejora el plegamiento molecular y limita la degradación proteolítica. Algunas de las proteínas usadas en estos sistemas de expresión son: la proteína A de estafilococo, la proteína G de estreptococo, la glutatión-S-transferasa (GST) de Schistosoma japonicum y la proteína de unión a la maltosa.

Respecto a la recuperación y purificación del producto final, el mismo varía de acuerdo al sistema empleado, dependiendo de que la proteína recombinante sea secretada, intracelular, soluble o se encuentre en cuerpos de inclusión. En el caso particular del sistema pGEX, donde el producto recombinante es expresado como proteína de fusión con la enzima GST dentro del citoplasma, la purificación es efectuada por cromatografía de afinidad con glutatión agarosa. La especificidad del sistema y las condiciones poco desnaturalizantes en la que se produce la elución, lo hacen adecuado para uso en productos de aplicación en diagnóstico. Debido a que la GST es poco inmunogénica, podría usarse la proteína de fusión entera, sin remover la porción GST, en reactivos para inmunodiagnóstico.

Metabolismo de proteínas

Con respecto al aporte de proteínas, la carne es una de las fuentes mascompletas. Y las proteínas son esenciales para el funcionamiento del organismo, pues participan en el crecimiento, el mantenimiento de las células, y en la contracción muscular. 
Las proteínas se componen de unidades menores, los aminoacidos que, en distintas combinaciones, pueden constituir un gran número de proteínas diferentes. Algunos seres vivos producen todos los aminoacidos que necesitan para fabricar sus proteínas. Pero los seres humanos no podemos, por eso debemos ingerirlos en la alimentación.
En los alimentos, el hierro se presenta bajo dos formas: uno que esta presente en los productos de origen animal, y otro que se encuentra en los vegetales. El hierro de origen animal se absorbe mucho mejor que el de origen vegetal.  La absorción del hierro de los vegetales depende de la presencia de otros alimentos, como las fibras, ciertos metales, u otros componentes de la dieta. El hierro de la carne, en cambio, se ve poco modificado por esos factores.
  Las proteínas son los únicos compuestos organicos que contienen nitrógeno, ademas de carbono, hidrógeno y oxígeno. De los tres nutrientes esenciales para el hombre, las proteínas son indudablemente los mas importantes.
Nuestro organismo no las almacena, y por tanto, no tiene reservas metabólicas, por lo que es necesario ingerir diariamente una cantidad suficiente de ellas.
Las proteínas son indispensables para la constitución de las células de todos los tejidos corporales, incluyendo el muscular, constituido por actina, miosina y tropomiosina, sustancias exclusivamente proteicas. Las enzimas queintervienen en los distintos procesos digestivos estan constituidas por proteínas. La hemoglobina de los glóbulos rojos esta también constituida por proteínas. Por estos motivos, las proteínas tienen un papel fundamental en practicamente la totalidad de las funciones vitales: la contracción muscular, el funcionalismo de órganos tan importantes como el hígado, el cerebro, el transporte de oxígeno, los mecanismos de defensa contra las infecciones. En definitiva un papel preponderante en todos los aspectos de la vida.
Las proteínas son macromoléculas compuestas de numerosas unidades nitrogenadas elementales, que son los aminoacidos, los cuales se unen constituyendo unas cadenas mas o menos largas para formar las primeras. Los aminoacidos proteinogenicos son 21, pero las proteínas pueden ser muy numerosas, ya que, aunque dos de ellas tengan los mismos aminoacidos en igual numero, bastaría que estuviera cambiado el orden de colocación de uno de ellos para que las proteínas sean distintas. Esto da un numero de posibilidades de moléculas distintas muy elevado y resulta ser un aspecto fundamental en la consideración de estos compuestos, pues las proteínas son especificas a nivel de especie; es decir, por ejemplo, el músculo humano tiene proteínas y el músculo de la vaca también, pero estas son distintas, y si al comer la carne de este animal nuestro aparato digestivo no demoliera la proteína hasta dejarla separada en los aminoacidos componentes, no podríamos, en primer lugar, absorberla; pero si lo hiciéramos, no podríamos tampoco aprovecharla.
Es como si se tratara de unrompecabezas con todas las piezas que necesitamos, pero colocadas en un orden que no nos conviene; entonces tendremos que deshacerlo y, con las piezas sueltas, empezar a fabricar la figura que queremos. Esto es, en definitiva, lo que hace nuestro organismo, tomando los aminoacidos de la proteína extraña ingerida y, a partir de ellos, fabricar la necesaria para las propias funciones vitales.

Aminoacidos

Definición

Es una molécula organica con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxílico (COOH). Los aminoacidos mas frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoacidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos residuos aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoacido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que estan libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmatico.

Estructura

La estructura general de un aminoacido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul)


La letra R representa la cadena lateral, específica para cada aminoacido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoacidos, debido a que el grupo amino (NH2) se encuentra a un atomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles alos cambios de pH; por eso, al pH de la célula practicamente ningún aminoacido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

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Los aminoacidos a pH bajo se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoacido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoacido se encuentra en su forma de Ion bipolar o zwitterión.

Clasificación

Según las propiedades de su cadena

Los aminoacidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral

• Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina(Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y).
• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
• Con carga negativa, o acidos: Acido aspartico (Asp,D) y Acido glutamico (Glu,E).
• Con carga positiva, o basicos: Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).
• Aromaticos: Fenilalanina (Phe,F), Tirosina (Tyr,Y) y Triptófano (Trp,W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención

A los aminoacidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales; la carencia de estos aminoacidosen la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoacidos esenciales son:

• Valina (Val)
• Leucina (Leu)
• Treonina (Thr)
• Lisina (Lys)
• Triptófano (Trp)
• Histidina (His)
• Fenilalanina (Phe)
• Isoleucina (Ile)
• Arginina (Arg)
• Metionina (Met)

A los aminoacidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:

• Alanina (Ala)
• Prolina (Pro)
• Glicina (Gly)
• Serina (Ser)
• Cisteína (Cys)
• Asparagina (Asn)
• Glutamina (Gln)
• Tirosina (Tyr)
• Acido aspartico (Asp)
• Acido glutamico (Glu)

Aminoacidos esenciales sólo para los niños. Aminoacidos semiesenciales (Los necesitan infantes prematuros y adultos con enfermedades específicas).

Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoacido.

Los datos actuales en cuanto a número de aminoacidos y de enzimas ARNt se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoacidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt no son siempre exclusivas para cada aminoacido. El aminoacido número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueo-bacterias).

Enzimas

son moléculas denaturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinamicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimaticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendra cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho mas deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no sonconsumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser mas específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas. No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones, también cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clasicas.

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimaticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de conectores para su actividad. Muchas drogas o farmacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Ademas, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, distinción de jeans o producción de biocombustibles.

BIBLIOGRAFÍA

Internet

https://es.wikipedia.org/wiki/Proteína

https://es.wikipedia.org/wiki/Aminoacido

https://www.rena.edu.ve/cuartaEtapa/Biologia/Tema7.html

INTRODUCCIÓN

Las proteínas de todos los seres vivos estan determinadasmayoritariamente por su genética, es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo. Las fuentes de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lacteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoacidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoacidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las leguminosas típicamente carecen de cuatro aminoacidos incluyendo el aminoacido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoacidos incluyendo el aminoacido esencial lisina. Los aminoacidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2). Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento, causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoacidos y cadenas cortas de péptidos, y estan constituidas basicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), entre otras.

CONCLUSIÓN

Para concluir este trabajo podemos decir que las proteínas tienen una función específica y viene dada por su estructura y sus propiedades químicas. La molécula de proteína consiste en una o mas cadenas de moléculas que estan formadas por aminoacidos. Las secuencias de los aminoacidos estan dispuestasen cadenas que determinan el caracter biológico de la molécula de proteína y basta una pequeña variación en esta secuencia para que su función se altere o destruya. Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura basica de los tejidos como los músculos, tendones, piel, uñas, etc. y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras como la asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, entre otros. También podemos mencionar que todos los aminoacidos componentes de las proteínas son alfa-aminoacidos. Por lo tanto, estan formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoacidos; existen cientos de cadenas por lo que se conocen cientos de aminoacidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético. Se dividen en esenciales y no esenciales. Los esenciales: son aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo, y por ende deben incorporarse en la dieta mediante ingesta. Se los puede listar en los siguientes: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano y Valina. Los no esenciales: son aquellos que son sintetizados en el organismo. Estos son: Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartico, Cisteina, Cistina, Glutamico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina y Tirosina.