Aminoacidos aromaticos : funcion
Los tres aminoacidos aromaticos son esenciales, fenilalanina y triptófano estrictamente, es decir, en ningún caso se pueden sintetizar, mientras que la tirosina se puede obtener de la dieta o sintetizarla a partir de la fenilalanina. Ademas de formar parte de las proteínas, son precursores de otros compuestos biológicos. En las porteínas, son responsables de su absorción en el UV próximo. El triptófano es relativamente inestable, mientras que fenilalanina y tirosina son estables.

GRUPO II : Amino-acidos Aromaticos: éste grupo de amino acidos posee núcleos aromaticos en su molécula. Son la fenilalanina, la tirosina y el triptofano. La tirosina se origina de la fenilalanina por hidroxilación (ganancia de un grupo hidroxilo-OH-), por acción de la enzima fenilalina hidroxilasa. La deficiencia de ésta enzima es la responsable de la fenilcetonuria, pero se presentan niveles bajos en los recién nacidos y prematuros, razón de que la tirosina sea esencial en éste grupo de pacientes. El metabolismo de los aminoacidos aromaticos es primordialmente hepatico. En presencia de una función hepatica comprometida pueden atravesar la barrera hemato-encefalica originando falsos neurotransmisores del tipo de la octopamina y de las fenoletanolaminas, sustancias que han sido implicadas en la génesis de la encefalopatía metabólica de origen hepatico. Ademas de hacer parte de las proteínas y las hormonas tiroideas.

 

Tabla de α-Aminoacidos que se Encuentran en las Proteínas

|Aminoacido |
|Glicina |Gly - G 2.4 |9.8 |  |
|Alanina |Ala - A 2.4 |9.9 |  |
|Valina |Val - V 2.2 |9.7 |  |
|Leucina |Leu - L 2.3 |9.7 |  |
|Isoleucina |Ile - I ||2.3 |9.8 |  |
|Aminoacidos no aromaticos con Grupos-R hidroxilo |
|Serina |Ser - S 2.2 |9.2 |≈13 |
|Treonina |Thr - T 2.1 |9.1 |≈13 |
|Aminoacidos con Grupos-R que contienen azufre |
|Cisteina |Cys - C 1.9 |10.8 |8.3 |
|Metionina |Met - M 2.1 |9.3 |  |
|Aminoacidos acidos y sus amidas |
|Acido Aspartico |Asp - D 2.0 |9.9 |3.9 |
|Asparagina |Asn - N 2.1 |8.8 |  |
|Acido Glutamico |Glu - E 2.1 |9.5 |4.1 |
|Glutamina |Gln - Q 2.2 |9.1 |  |
|Aminoacidos basicos |
|Arginina |Arg - R 1.8 |9.0 |12.5 |
|Lisina |Lys - K 2.2 |9.2 |10.8 |
|Histidina |His - H 1.8 |9.2 |6.0 |
|Aminoacidos aromaticos |
|Fenilalanina |Phe - F ||2.2 |9.2 |  |
|Tirosina |Tyr - Y 2.2 |9.1 |10.1 |
|Triptofano |Trp - W 2.4 |9.4 |  |
|Iminoacidos |
|Prolina |Pro - P 2.0 |10.6 |  |

*El esqueleto de los aminoacidos es rojo y los grupos-R negros

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
|Estado nativo pic] |Estado desnaturalizado |



Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuira su estabilidad en disolución y provocara la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitara la agregación intermolecular y provocara la precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada (Figura superior).
En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demas niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.
La desnaturalización provoca diversos efectos en laproteína
1. cambios en las propiedades hidrodinamicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
2. una drastica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
3. pérdida de las propiedades biológicas

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes organicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
• la polaridad del disolvente
• la fuerza iónica
• el pH
• la temperatura

Pentapeptidos y hexapeptidos de formula r1r2-n-chx-co-a-b-d-e-(f)t-k y sus derivados, composiciones farmaceuticas que los contienen, utiles en enfermedades oncologicas

Compuestos de formula en los cuales r1,r2,a,b,d,e,f,k,x, y t tienen los significados establecidos en la descripcion y se ha descrito su preparacion. Estos compuestos tienen un efecto anti-neoplasico. Composiciones farmaceuticas que los contienen, dichos compuestos utiles para tratar enfermedades oncologicas

Tiene actividad antimirobiana (espciualmente actividad antimicótica), actividad inhibidora sobre la beta-1, 3- glucanosintasa, con un

Biuret

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Formula química del Biuret


Representación 3D del Biuret

El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros compuestos con dos o mas enlaces peptídicos en sustancias de composición desconocida.

Esta hecho de hidróxido potasico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4), junto con tartrato de sodio y potasio (KNaC4O6·4H2O). El reactivo, de color azul, cambia a violeta en presencia de proteínas, y vira a rosa cuando se combina con polipéptidos de cadena corta. El Hidróxido de Potasio no participa en la reacción, pero proporciona el medio alcalino necesario para que tenga lugar.

Se usa normalmente en el ensayo de Biuret, un método colorimétrico que permite determinar la concentración de proteínas de una muestra mediante espectroscopía ultravioleta-visible a una longitud de onda de 540 nm (para detectar el ion Cu2+).

[editar] Procedimiento

1. Se toma un tubo de ensayo y se colocan tres centímetros cúbicos de albúmina de huevo, es decir la parte transparente.
2. Se añaden 2 centímetros cúbicos de solución de hidróxido de sodio al 20%.
3. Mas adelante se agregan 4 ó 5 gotas de solución de sulfato cúprico diluida al 1%.
4. El resultado es que la mezcla se torna de color violeta, indicando la presencia de proteínas.
[pic]

Reacción xantoproteica

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La reacción xantoproteica es un método que se puede utilizar para determinar la cantidad de proteína soluble en una solución, empleando acido nítrico concentrado. La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoacidos portadores de grupos aromaticos, especialmente en presencia de tirosina. Si una vez realizada la prueba se neutraliza con un alcali, se torna color amarillo oscuro.

Según las guías químicas es una reacción cualitativa, mas no cuantitativa. Por ende determina la presencia o no de proteínas. Para cuantificar se usa otra reacción, como la de Biuret, y se hace un analisis espectro fotométrico.

Sudan III

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|Sudan III|
pic] |
|Nombre (IUPAC) sistematico |
|1-((4-(fenildiazenil)fenil)diazenil) naftaleno-2-ol |
|Identificadores |
|Número CAS |85-86-9 |
|Código ATC | ? |
|Datos químicos |
|Fórmula |
|Peso mol. |352.39 g/mol |
|Datos físicos |
|P. fusión |199 °C (390 °F) |
|Consideraciones terapéuticas |
|Cat. embarazo | ? |
|Estado legal |
pic]Aviso médico |

Sudan III es un tinte diazo del tipo lisocromo (tinte soluble en grasa) usado para manchar de triglicéridos en secciones congeladas, y algunos lípidos y lipoproteínas encuadernados de la proteína en secciones de la parafina. Tiene el aspecto de cristales rojizos y una absorción maxima en 507 (304) nanómetros.

Fundamento Biológico La presencia de un exceso de grasas en las heces obedece a uno o varios de los siguientes mecanismos: transito acelerado, déficit enzimatico en su evolución, déficit de absorción o hipersecreción endógena, por lo cual el organismo no puede procesarlas y digerirlas y las elimina directamente con la materia fecal.

Fundamento Técnico Las heces sospechosas de presentar acidos grasos en su contenido, se mezclan con la solución Sudan III, lisoenzima que permite diferenciar las grasas neutras que se tiñen de color amarillo, las grasas minerales son incoloras y las acidas adquieren una coloración roja.