Proteínas

Es un conjunto de polipéptidos que tiene una función celular.
La base estructural es un aminoácido. Se caracteriza por tener un grupo carboxilo y un grupo amino. Son las macromoléculas más abundantes de las células, constituyendo alrededor del 50% del peso seco. Todas las características de los seres vivos se deben a las proteínas. Sus funciones se pueden dividir en dos: dinámicas y estructurales.
Dinámicas: son proteínas globulares. Algunas de sus funciones son: transporte (albumina, hemoglobina, transferrina), defensa (inmunoglobulina), protección (interferon, fibrinógeno), control metabólico (hormonas como la insulina, tiroxina), entre otras más.
Mecánicas y estructurales: son proteínas fibrosas. Sus funciones:protección (queratina), soporte y elasticidad (colágeno elastina). Estas proteínas pueden estar asociadas a las membranas celulares o formar parte de la estructura de algunas células.

La actividad metabólica de las células depende de las proteínas enzimáticas que catalizan reacciones químicas. Otras proteínas cumplen funciones de transporte. La hemoglobina transporta CO2 y O2, la albúmina lleva sustancias insolubles en agua como los ácidos grasos, las lipoproteínas, colesterol y otros lípidos, la transferrina transporta hierro. También es necesario transportar sustancias polares o con carga neta, a través de la membrana biológica. La glucosa y los aminoácidos son los que necesitan trasportadores.
Algunas proteínas cumplen función de mensajeros químicos, como ser algunas hormonas. Y otras son moléculas reconocedoras de dichos mensajeros.
Las proteínas están constituidas por 20 aminoácidos distintos. Los aminoácidos son sustancias cuya estructura general es simple: formada por un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrogeno y una cadena lateral que se encuentra unido a un átomo de carbono. Las propiedades de los aminoácidos dependen de sus grupos funcionales. Estos se pueden clasificar en polares sin carga, con carga e hidrofóbicas. La conformación de la proteína es el ordenamiento espacial de los átomos que la forman y además se debe a los aminoácidos que la forman.
Los aminoácidos presentan isomería óptica menos la glicina, ya que el carbono alfa es asimétrico. No todos los aminoácidos son sintetizados por los organismos animales, por lo que se debe obtener de la dieta, estos son los aminoácidosesenciales.
Los aminoácidos se combinan por uniones peptídicas, estas uniones por condensación entre el grupo carboxílico y el grupo amino de otro. Las uniones son rígidas y plana, se debe a que los átomos de carbono y nitrógeno no pueden rotar libremente.
Ocurre lo contrario con las que se encuentran a los costados de esta.
También se la puede clasificar de acuerdo a su estructura:
Estructura primaria: es una descripción completa de las uniones covalentes de una proteína. Secuencia lineal de aminoácidos, posee uniones peptídicas fuertes es por ello que para poder romper esta estructura debe pasar por un proceso llamado hidrólisis. Las interacciones que ocurren a su alrededor hace que el polipéptido se pliegue formando una estructura muy ordenada y estable en condiciones fisiológicas. Enlaces peptídicos.
Estructura secundaria: describe la disposición en el espacio de restos de aminoácidos contiguos en la secuencia lineal. Son los primeros plegamientos de la proteína en el espacio. Cuando las moléculas de un polímero lineal presentan una disposición espacial regular y periódica, adoptan una configuración helicoidal. Esta configuración está estabilizada por uniones puente de hidrogeno que impiden la libre rotación de las uniones amino y carboxilo. Se diferencian dos tipos:
Alfa hélice: es una estructura en forma de bastón. Todas la uniones peptídicas participan en la formación de puentes de hidrogeno que estabilizan la hélice. Son uniones intracatenarias, se establecen dentro de una cadena peptídica. Casi todos los aminoácidos pueden participar en la hélice alfa, con excepción de la prolina que no puedeestablecer puente de hidrogeno. Se las puede encontrar en proteínas fibrosas y globulares.
Lámina plegada beta u hoja plegada beta: son estructuras flexibles que no se pueden estirar. Todas las uniones peptídicas participan en este entrecruzamiento confiriendo gran estabilidad a la estructura. Se las puede encontrar en proteínas fibrilares y globulares.
Estructura terciaria: conformación tridimensional del polipéptido plegado. Compactos de forma globular. Se refiere a la disposición en el espacio de aminoácidos que se encuentran muy alejados en la secuencia lineal. Posee interacciones hidrofóbicas, la conformación está estabilizada por las uniones de puente de hidrogeno y interacciones salinas.
Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten. Las proteínas no son estructuras fijas ni rígidas, sino muy flexibles.
Se diferencian dos tipos de estructura terciaria:
Proteínas Fibrosas. Los aminoácidos que la componen forman una secuencia repetida. Son ejemplos el colágeno, la queratina y la fibroína
Proteínas Globulares, su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de proteínas existen estructuras súper secundarias llamadas Motivos en los cuales existen varios tipos de estructuras secundarias. Un ejemplo de proteína globular es la mioglobina

Estructura cuaternaria: se refiere a la manera en que interactúan las subunidades de una proteína. Las interacciones son similares a la anterior, uniones débiles del tipo interacciones hidrofóbicas, uniones puente de hidrogeno, salinas. Ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria son la hemoglobina.
Las proteínas pierden laactividad biológica cuando se rompe su conformación. Las uniones que mantienen estabilizada la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria son mucho más débiles que las covalentes de los enlaces peptídicos y de los puente disulfuro, por lo que se rompen más fácilmente. A temperaturas de 50 y 80 la mayoría de las proteínas se desnaturalizan, por lo que pierden su forma nativa. Al desnaturalizarse las proteínas pierden su estructura tridimensional y consecuentemente su función porque se rompen uniones débiles como los puentes de hidrógeno.
Algunas proteínas contienen grupos prostéticos, no peptídicos. Son las proteínas conjugadas. La fracción peptídica de las proteínas, conjugadas se denomina apoproteina.
Dinámica y función de las proteínas:
La mioglobina y la hemoglobina son dos proteínas con funciones de transporte de oxigeno y el colágeno, la proteína más abundante de los organismos animales, tiene función de protección y sostén. La hemoglobina y la mioglobina contribuyen a solucionar el problema del requerimiento de oxigeno en los organismos pluricelulares.
Se puede obtener 18 veces más energía a partir de la glucosa cuando se la oxida en presencia de oxigeno. Pero el oxigeno es muy poco soluble en agua. Llega muy poco a los tejidos y demora mucho en difundir a través de las mitocondrias, el sitio celular que consume más oxigeno.
Hay dos mecanismos que ayudan al suministro adecuado de oxigeno, el sistema circulatorio que asegura el rápido traslado de oxigeno hacia los tejidos y una molécula transportadora de oxigeno, la hemoglobina, para superar la baja solubilidad de este gas en el agua.
La oxidación de losnutrientes por el oxigeno produce dióxido de carbono. Este es poco soluble en agua. Difunde de los tejidos hacia a los eritrocitos de allí una parte se une a la hemoglobina que lo transporta hasta los pulmones donde se elimina. Y la otra parte se transforma en acido carbónico en una reacción catalizada por la enzima anhidrasa carbónica. En la sangre existen sistemas reguladores que se oponen a los cambios de pH, como H2CO3 /HCO3-. La HbH (desoxihemoglobina)/HbO2 constituye también otro sistema muy importante que contribuye a regular el pH sanguíneo.
Funciones de la hemoglobina (Hb): es una proteína alostérica. Esta se ve afectada por alteraciones del medio, como ser el H+, el CO2, el 2,3- bisfosfoglicerato, por lo que genera que su afinidad por el oxigeno disminuya. La Hb purificada tiene mucha afinidad por el O2 que cuando está en la sangre.
Trasportar el oxigeno desde los pulmones hacia los tejidos donde lo libera.
Trasportar el dióxido de carbono desde los tejidos hacia los pulmones donde los elimina.
Participar en la regulación del pH de la sangre.
Además transporta H+.
La afinidad de la Hb por el O2 depende del pH del medio, de la presión parcial de CO2 y de la presencia de fosfatos orgánicos (bifosfogliceridos).
Funciones de la mioglobina (Mb): se encuentra localizada en los músculos. No es una proteína alostérica. Por lo que la afinidad por el O2 no se ve afectada por alteraciones del medio. Su grado de saturación depende exclusivamente de la presión parcial del O2.
Sirve de reserva de oxigeno intracelular.
Facilita la difusión del mismo hacia las mitocondrias.
Una molécula que transporta o almacenaoxigeno tiene q:
Ser capaz de unirse al oxigeno, ya que las proteínas no pueden hacerlo.
No permitir que el oxigeno se reduzca.
Poder liberarlo de acuerdo a las necesidades de los tejidos.
La hemoglobina y la mioglobina son proteínas globulares conjugadas que se unen al oxigeno por medio de un grupo prostético, llamado hemo. Este grupo hemo es una métalo porfirina, formado por anillo plano de protoporfirina IX y Fe2+.
La función biológica de las hemoproteinas depende tanto del grupo prostético hemo como de la porción proteica, la globina.
Existen otras proteínas que tienen metaporfirinas, como grupo prostéticos, cuya función es distinta a las anteriores. Ejemplos de estos son: los citocromos, enzimas que participan en el transporte de electrones.
La estructura tridimensional de las subunidades de la Hb es muy parecida a la de la Mb. La Hb es una proteína tetramérica (proteína oligomérica), mientras que la Mb es monomérica. Pero las subunidades de la Hb y la única cadena polipeptídica de la Mb presentan plegamientos muy similares.
La globina es una molécula globular, casi esférica. El interior está formado casi por restos no polares, las fuerzas que estabilizan esta estructura terciaria son las interacciones hidrofóbicas. Los únicos aminoácidos polares en el interior de la molécula son dos histídinas. Una de ellas participa en la unión con el hemo y la otra modifica la afinidad del hemo por el oxigeno. El exterior de la globina contiene tantos restos polares como no polares. La estructura terciaria de una globina depende de la interacción de los grupos radicales, encadenados según la secuencia lineal y lasmoléculas adyacentes.
La Mb contiene aminoácidos hidrofílicos por lo que la molécula es soluble a agua. Pero las cadenas de Hb tienen expuestos restos de aminoácidos no polares que le permiten combinarse en un tetrapéptido. Cada una de las cuatro cadenas peptídicas de la Hb tiene su propio hemo. Las cadenas de estos están asociadas en forma no covalente, mediante uniones puente de hidrogeno, uniones salinas.
La Hb es un trasportador eficaz de oxigeno debido a que tiene un comportamiento cooperativo esto se debe a que la unión de una molécula de oxigeno facilita la unión de las moléculas siguientes. Este comportamiento posibilita que la afinidad de éste por el oxigeno sea baja en los tejidos con baja presión parcial de oxigeno.
La P50 de la Mb es menor que la Hb.
Tanto la Mb como la Hb se unen al oxigeno en forma reversible.
La Mb tiene mucha afinidad por el oxigeno que la Hb, por lo que su unión es más fuerte. Y además funciona como depósito de oxigeno, toma el O2 liberado por la Hb y lo cede solo cuando una actividad muscular intensa agota el O2 de la célula y disminuye mucho la presión parcial del O2.
En los eritrocitos se encontró una molécula orgánica pequeña, con muchas cargas negativas; el 2,3-bisfosfoglicerato (BPG). Este disminuye la afinidad de la Hb por el O2. Este se encarga de regular el transporte de oxigeno, permitiendo que se adapte a las situaciones donde esté presente o ausente el oxigeno. Los glóbulos rojos del feto tienen mayor afinidad por el oxigeno que los maternos.