Proteinas

Que son?
son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoacidos.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisisdan solo aminoacidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoacidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. 
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas mas versatiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes

Función química
Las proteínas estan formadas por largas cadenas de aminoacidos unidos por enlace peptídico. A su vez, los aminoacidos tienen una estructura muy diversa pero en general se componen de Carbono, hidrógeno, oxígeno, azufre y nitrógeno. Por lo tanto, esta seria la composición elemental de una proteína.

Función en el organismo
La función primordial de la proteína es producir tejido corporal y sintetizar enzimas, algunas hormonas como la insulina, que regulan la comunicación entre órganos y células, y otras sustancias complejas, que rigen los procesos corporales. Las proteínas animales y vegetales no se utilizan en la misma forma en que son ingeridas, sino que las enzimas digestivas (proteasas) deben descomponerlas enaminoacidos que contienen nitrógeno. Las proteasas rompen los enlaces de péptidos que ligan los aminoacidos ingeridos para que éstos puedan ser absorbidos por el intestino hasta la sangre y reconvertidos en el tejido concreto que se necesita.


Fuentes de proteínas
Las PROTEÍNAS son compuestos organicos cuaternarios de composición muy compleja, constituidos mediante la formación de largas cadenas de moléculas de aminoacidos. Estan presentes en los alimentos de origen animal y vegetal. Es abundante su contenido proteico en las CARNES, los HUEVOS y la LECHE y sus derivados.
Ejemplos
Según su forma 
Fibrosas: queratina, colageno y fibrina 
Globulares: la mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte 
Mixtas: albúmina, queratina. 

Según su composición química 
Simples u holoproteínas: la insulina y el colageno (fibrosas y globulares). 
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoacidos y otras sustancias no proteicas llamado grupo prostético (sólo globulares)
Propiedades
son macromoléculas compuestas por unidades de alfa –aminoacidos que se unen entre sí mediante enlaces petídicos y que alcanzan un peso molecular igual o superior a 5000 D. 
El enlace peptídico, característico de estos compuestos, resulta de la reacción del grupo carboxilo de un aminoacido con el grupo amino del otro aminoacido, lo cual da lugar a un enlacecovalente de tipo carbamida y que tiene algunas características peculiares como: 
1.El enlace C-N tiene cierto caracter de doble enlace, por lo cual le confiere rigidez a la molécula. 
2.El oxigeno y el nitrógeno quedan en posición trans. 
3.Todos los elementos que lo componen el enlace se encuentran ubicados en el mismo plano . 
4.La rotación de la molécula formada queda restringida a los carbonos alfa. 
El gran número de aminoacidos que componen la molécula proteica determina que su estructura sea extraordinariamente compleja, y que para poder estudiarla nos veamos precisados a dividirla artificialmente en los llamados , de los cuales se describen habitualmente 4, aunque algunos autores llegan a describir 5 o mas. 
Por supuesto que toda organización estructural que implique determinado orden requiere de la presencia de una fuerza estabilizadora, que en el caso de las proteínas estaría constituida por diferentes tipos de enlaces o interacciones físicas y químicas que se enuncian en el cuadro siguiente: 

>>Nivel de organización y Enlaces que lo mantienen 
-Primario 
Enlace peptídico. 
-Secundario 
Puentes de hidrógeno entre los elementos del enlace peptídico. 
-Terciario 
Puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoacidos, interacción hidrofóbica, interacción electrostatica, puentes disulfuro, enlace éster. 
-Cuaternario 
Los mismos que para el nivel terciario maslas fuerzas de Van der Walls. 

La complejidad estructural de las proteínas se manifiesta desde el punto de vista funcional en una gran diversidad de funciones biológicas. 
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganizan la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Lo que significa que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuosos y se produce la agregación y la precipitación de la proteína desnaturalizada. 
Una proteína puede adoptar diferentes conformaciones dependiendo de la temperatura y de los hidrogeniones que estan en solución. Por eso, si cambiamos la concentración de hidrogeniones, es decir, el pH de la solución, la proteína puede adoptar una conformación no funcional y puede conducir a patologías y aun la muerte. De aquí que sea absolutamente necesario mantener el pH intra y extracelular de los seres vivos dentro de unos limites muy estrechos de pH. 

l pH de la sangre, por ejemplo, es de 7.4. si baja por debajo de 7.2 se tiene una condición llamada ACIDOSIS. Si sube por encima de 7.6 tendremos ALACALOSIS. 
Para mantener el pH de los líquidos corporales constante hacemos uso de sistemas que llamamos amortiguadores (inglés, buffer; francés, tampón), los cuales en este caso las proteínas son buenos amortiguadores por que los aminoacidos que lo constituyen se comportan como acidos débiles .