AMINOACIDOS
• Los aminoacidos son los bloques que constituyen las
proteínas • Tienen un C central α, un amino α y grupos
carboxilos α • Son 20 diferentes aminoacidos (aa)
• Tienen las misma estructura del “core” pero diferentes
radicales (R) • El C α es quiral (excepto la glicina) (propiedad de
un objeto de no ser superponible con su imagen especular), las proteínas
contienen solo isoformas L • A pH fisiológico la mayoría de
los aa se presentan como zwitteriones = compuesto eléctricamente
neutro pero que presenta cargas + y – en atomos diferentes de su
estructura.
CLASIFICACIÓN DE LOS AA (BASADA EN LA POLARIDAD)
• Hidrofóbicos con grupo R no polar: glicina, alanina, valina,
leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina, triptofano • Grupo
R polar (carga neta 0 a pH 7.4): serina, treonina, cisteina, tirosina,
asparragina, glutamina, histidina • Grupo R polar (ión cargado a
pH 7.4): aspartato, glutamato, lisina, arginina
AA ESENCIALES Y NO ESENCIALES
• AA esenciales: son aquellos que deben obtenerse de los alimentos
• AA no esenciales son los que pueden sintetizarse en el propio
cuerpo
1.Enzimas * Catalizan las reacciones bioquímicas 2. Rol estructural * Pared celular * Membrana celular * Citoplasma
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
• Cuatro niveles de organización: 1. Primaria: secuencia de
aa 2. Secundaria: patrón regular de organización en
cadenas 3. Terciaria: estructura en 3D, plegado complejo 4. Cuaternaria:
asociación entre polipéptidos
PRIMARIA
SECUNDARIA
TERCIARIA
Secuencia aminoacidos
Plegado mantenidopor interacciones a corta distancia
Plegado adicional mantenido por interacciones a mayor distancia
ESTRUCTURA PRIMARIA • La secuencia de aa, determina la estructura
primaria • Unica para cada proteína, innumerables posibilidades
• La secuencia génica determina la secuencia de aa •
Los aa se unen por enlaces peptídicos
FORMACION UNION PEPTIDICA
Estrategias de interaprendizajes | Recursos | Valoración |
Explicitación y tutoría por parte del profesor, revisión
bibliografica de textos especializados, ejercitación de roles,
practicas de campo, trabajo en microgrupos, uso de software, trabajo
interdisciplinario, excursiones ecológicas, campaña de siembra ,
acondicionamiento de zonas verdes, concursos ambientalistas, trabajos de
educación ambiental con la familia, programación de itinerario
técnico, ejecución de programas culturales familiares, talleres,
exposición de murales y trabajos manuales, videos, representación
escenificada de situaciones, practicas de experiencias
vivénciales, visitas de campo guiada y de laboratorio | Transporte para
realizar actividades en la comunidad, areas físicas para el desarrollo
de proyectos, Laminas de papel Bond, Video been, Marcadores, Pizarras
acrílicas.Video Beam / DVD.Laboratorio de diagnóstico, Textos,
Diccionario, Muestras de estructuras Plantas, Areas físicas e
instalaciones para el desarrollo del proyecto | VALORACIÓN:
Autoevaluación, coevaluación evaluación.
Observación: registro de hechos. Lista de cotejo.
Registro anecdótico. Entrevistas:
Cuestionarios. Guía de entrevista. Pruebas
Pedagógicas: De ensayo. Escritas .Objetivas .Orales .Practicas
.Analisis de Contenido: Trabajos Escritos. Matrices de
Registro. Mapas Conceptuales. Juegos Lúdicos: Dameros,Acrostigramas y otros. Estudio de Casos: Registro de Hechos
Significativos. Técnicas de Resolución de
Problemas. Proyectos Aplicados a Casos. Sociodramas o
Dramatización |
Bibliografía (1/2) |
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* Arias, Ciro. (1993). Manual de manejo poscosecha de
granos a nivel rural. Oficial Regional de Servicios
Agrícola. Editor Oficina Regional de La Fao
Para America Latina y El Caribe
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Modelo de la Planeación estratégica participativa con perspectiva
de género. Editorial OFINICA. Managua. * Frances Moor
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Patrón inicial de plegado (repetido periódicamente) del
polipéptido lineal • Tres tipos principales: α hélice,
β hojas y giros o loops • Se estabilizan por enlaces H
ESTRUCTURA TERCIARIA
• Plegado en 3D o “agrupación” de las proteínas
• Residuos no polares encerrados en el centro, residuos polares expuestos
a ambiente acuoso • Muchas proteínas estan organizadas en
“dominios” múltiples • Los dominios son unidades
globulares compactas que estan conectadas por un segmento flexible de
polipéptido • Cada dominio contribuye a una función
específica de la proteína completa • Cinco clases de
uniones estabilizan la estructura: enlaces H, interacciones de van der Waals,
interacciones hidrofóbicas, interacciones iónicas y
vínculos disulfuro (enlace covalente)
ESTRUCTURA CUATERNARIA • Asociación de mas de un
polipéptido • Cada unidad de esta proteína se denomina
subunidad y la proteína es una proteína oligomérica
• Subunidad (monómeros) que pueden ser idénticos o
diferentes • Las proteínas son homopoliméricas o
heteropoliméricas • Las uniones disulfuro usualmente estabilizan el
oligómero
Estructura cuaternaria
Estructura mantenida por interacciones entre cadenas