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Constante de equilibrio por medidas de coeficiente de reparto
CONSTANTE
DE EQUILIBRIO POR MEDIDAS DE COEFICIENTE DE REPARTO
Objetivo
Determinar la constante de equilibrio K de la reacción de formación de I3- a
partir de I- y I2 en medio acuoso. Para ello se
llevará a cabo el estudio de la distribución de yodo molecular entre dos fases
inmiscibles.
Introducción
En medio acuosos, I2 y I- reaccionan de la siguiente forma:
I2 + I- (( I3- (1)
La constante de equilibrio de esta reacción es:
(2)
Donde αi y γi son, respectivamente, la actividad y el coeficiente de
actividad en la escala de molaridades de ci, la concentración molar de la
especie i, y Kc y (Qγ)eq las relaciones entre las concentraciones molares
y entre los coeficientes de actividad de productos y reactivos, una vez
alcanzado el equilibrio.
Por otra parte, una mejora de la teoría de Debye-Hückel, de uso común para el
cálculo de loscoeficientes de actividad, γi, de las especies iónicas en
disoluciones acuosas a 25°C es:
(3)
Donde zi es la carga del ion i, e I la fuerza iónica de la disolución:
(4)
Siendo mi la molalidad de la especie i.
Según la expresión (3), como los iones I3- y I- tienen la misma carga, los
coeficientes de actividad respectivos deben de ser iguales. Además, si la
concentración de I2 en agua es pequeña, y ya que se trata de una especie
neutra, puede escribirse que γI2=1 y, en consecuencia:
K=Kc (5),
que es una aproximación aceptable para disoluciones diluidas, por lo que Kc es
independiente de las concentraciones de las especies que intervienen en a
reacción.
El equilibrio (1) puede estudiarse determinando la distribución de I2 entre un
disolvente orgánico y agua, seguido de un estudio similar para la distribución
de I2 entre el mismo disolvente orgánico y una disolución acuosa de KI. La
primera determinación permite calcular el coeficiente de reparto Kc, teniendo
en cuenta que:
(6)
Donde las abreviaturas (org) y (aq) se refieren a las concentraciones de I2 en
fase orgánica y acuosa respectivamente, las cuales se pueden obtener mediante
valoración.
Como la ley de distribución se aplica únicamente especies comunes a ambas
fases, la concentración de I2 en la disolución acuosa de KI, se determina
mediante:
(7)
El I2 combinado con I- para formar I3- se obtiene fácilmente puesto que el I2
total en la capa acuosa que contiene KI puede hallarse la valoración. Una vez
calculada la cantidad de KI que hareaccionado con el I2, se determina la del I- en equilibrio por
diferencia, ya que se conoce la concentración inicial de I-. Se obtienen así lo
datos para calcular Kc.
Metodología
|Material |Reactivos |
|1 embudos de separación de 125 ml |Tiosulfato de sodio (Na2S2O3) 200 ml 0.1 M,
200 ml |
El calor a fugo directo fue utilizado solo para inhibir a la enzima pero esta
inhibición por calor o desnaturalización es irreversible, por lo tanto se dejo
actuar la enzima para poder llevar acabo la titilación.
CUESTIONARIO
1.- sque es la gelatina utilizada como substrato n este experimento?
Es una proteína mucho mas fácilmente digestible, pero también es una proteína
deficiente como
fuente proteica.
sLa gelatina es buen alimento? sPor
qué si o por que no?
No es buen alimento ya que es una proteína deficiente y si se utiliza como
única fuente proteica resultaría desastroso.
sque puede decir acerca de los inhibidores de la
tripsina?
El calor, el uso de ciertas sustancias como la p-aminobenzimidina, la
acetamida, la fenilacetamida, la etilamina, la butilamida, el uso de compuestos
órgano fosforados como el dietil o de paranitrofenilfosfato (DPT) inhiben a la
tripina en su acción enzimático, especifica y totalmente.
sCuál es la acción especifica de la tripsina?
Hidroliza peptidos, amidas, esteres, etc.; en las uniones que
involucran al grupo carboxilo de la arginina y la lisina.
Enumere por lo menos 5 enzimas proteo líticas,
señalando su acción especifica
QUIMITRIPSINA: Desdobla los substratos sintéticos por el sitio del grupo
tirsilo-carboxilo.
TRIPSINA: Hidroliza peptidos amidas, etc., en las uniones que involucran al
grupo carboxilo dela arginina y la lisina
PPSINA: Actúa sobre substratos que contenga tirona y fenilnina así como
proteinas.
ENDOPEPTIDASA: Actúan sobre grandes moléculas de proteinas
CARBOXIPEPTIDASAS: Desdoblan los dipéptido asilados cuando los grupos amino han sido bloqueados.
sla grafica obtenida comprueba los resultados?
Si comprueba los resultados que se debieron de obtener, ya
que entre mas tiempo mas grupos titulables hubo en la practica.
sA que se le llama zimogeno y por que las enzimas
proteo líticas en particular tienen que sintetizarse en forma de zimogenos?
Las enzimas proteo líticas activas del jugo gástrico es la pepsina que sin
embargo, resulta completamente inactiva si no se encuentra en solución ácida,
hace muchos años Sangley señalo que el fermento existe en la mucosa gástrica,
bajo una forma inactiva mas resistente a los álcalis que la pepsina, forma a la
cual se le dio el nombre de pepsinogeno, aceptándose el de zimogeno para
cualquier forma inactiva de un fermento.
sEn que forma se activan los zimogenos para dar la
enzima activa?
El cimógeno se activa por una hidrólisis pequeña de la
proteína por lo tanto el zimogeno se transforma por la acción de determinadas
sust. En la enzima activa.
BIBLIOGRAFIA
Curso de Química Biológica. V. deudoleu y A.D. Mareni,
octava edición “El ateneo” Editorial
Tratado de Bioquímica. Benjamín Harrow y Abraham
Mazur, 6ta edición, editorial Interamericana S.A.
0.01M. |
|1 Aros metálicos |Yoduro de potasio (KI) 1L 0.1 M |
|1 Soporte universal |Solución saturada de yodo (I2 resublimado) |
|Matraces aforado de 250 ml, 500 ml y 1L |Tetracloruro de carbono (CCl4) |
|2 buretas de 25 ml |Solución de almidón al 0.5 % |
|1 pinza doble para bureta
|2 matraces Erlenmeyer de 125 ml
|1 pipeta volumétrica de 10 ml, y de 2 ml
|1 pipeta graduada de 5 ml
|1 pipetor de 10 ml
|2 agitadores magnéticos
|1 placa de calentamiento y agitación
|1 probeta de 100 ml
|1 pizeta
Preparación de reactivos
Tiosulfato de sodio (Na2S2O3) 0.1 M. Se pesan 3.1621 g de tiosulfato de sodio
anhidro y se diluye con 200 ml de agua hervida.
Tiosulfato de sodio (Na2S2O3) 0.01 M. Se pesan 0.3162 g de tiosulfato de sodio
anhidro y se diluye con 200 ml de agua hervida.
Solución de yoduro de potasio (KI) 0.1 M. Se pesan 4.1502 g de yoduro de
potasio y se disuelven con 250 ml de agua destilada.
Solución indicadora de almidón 0.5%. Se pesan 0.25 g y se va disolviendo en 50
ml de agua caliente. Se guarda en un frasco ámbar y se somete a refrigeración.
Disolución saturada de yodo (I2) en tetracloruro de carbono (CCl4). Se añaden
paulatinamente y con agitación constante, 2.9 g de I2 sobre 100ml de
tetracloruro de carbono. Se mantiene la agitación durante dos horas, se deja
decantar y se recoge la disolución resultante en un recipiente ámbar.
Procedimiento
1. En un embudo de separación de 125 ml, se agitan constantemente, durante 15
minutos, 8 ml de una disolución saturada de yodo entetracloruro de carbono con
80 ml de agua y se deja en reposo durante un tiempo no menor a 2 horas.
2. Se sigue el mismo procedimiento para fracciones de 6 y 4 ml de disolución
saturada de I2, diluyendo la primera con 2 y la segunda con 4 ml de CCl4.
3. Se toman por separado 20 ml de la capa acuosa y 2 ml de la capa orgánica de
cada uno de los embudos de separación de 125 mL, agregando a cada porción
tomada 20 mL de agua. Posteriormente se valora la fase acuosa con tiosulfato de
sodio 0.01 M y la fase orgánica con tiosulfato de sodio 0.1 M.
4. Por otra parte realizar las mismas experiencias solo que utilizando una
disolución acuosa de KI 0.1M en lugar de agua, y empleando fracciones de 8, 6 y
4 ml de una disolución saturada de I2 en CCl4, diluyendo las dos últimas
experiencias con 2 y 4 ml de CCl4. Posteriormente se realizan las titulaciones
como se indica en el paso 3.
5. Constrúyase tablas de datos para las dos series de experimentos, obténgase
el coeficiente de reparto y determínese el valor de Kc para cada una de las
tres concentraciones de I2.
Bibliografía
Rodríguez Renuncio, J. A, et al. (2000). Termodinámica química. 2a edición.
Editorial Síntesis.
Ruiz Sánchez Juan José, et al. (2003). Curso Experimental en química física.
Editorial Síntesis. España.