BASES QUÍMICAS DE LA VIDA
La vida está estructurada con los mismos elementos químicos que puede encontrarse en la materia inerte. Existen componentes inorgánicos propiamente dichos, como lo son los metales (en su forma basal o ionizada) y agua. Asimismo, existen moléculas orgánicas, estructuradas generalmente con átomos de Carbono y complementada con Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno (CHON), además de otros elementos como fósforo y azufre.
Componentes Inorgánicos
Agua
La mayor parte de la masa de los organismos (excepto en dientes, huesos y semillas).
Su abundancia es inversamente proporcional a la edad.
Molécula asimétrica de enlaces polarizados. Es un dipolo. Debido a esto interacciona con grupos químicos cargados (solvatación).
Forma puentes de hidrógeno con moléculas de agua (máximo con 4) y con otro tipo de moléculas (como aminoácidos y azúcares).

El calor que el agua absorbe se destina a la separación de los puentes antes que a subir la temperatura: Elevado coeficiente calórico.
Es el “solvente universal”. Disuelve más solutos que cualquier otro solvente.
Determina estructuras de moléculas biológicas. (Las proteínas, por ejemplo, adquieren diferentes formas y configuraciones debido a su exposición al agua).
Líquido matriz donde “se construye la estructura insoluble de la célula”. (Las membranas celulares, por ejemplo, son insolubles en agua y se organizan en la estructura típica de bicapa para minimizar la interacción con el agua).
Protege a las células de cambios bruscos de temperatura y de la radiación, etc.

Iones





LLa tabla muestra la concentración predominante, los diferentes iones existen en ambos compartimentos
Minerales No IonizadosHierro (en hemoglobina, ferritina, citocromos). Co, Cu, I, Mn, Mb, Ni, Se, Zn (Oligoelementos).
Componentes Orgánicos
C, H, O y N son los elementos mayoritarios que construyen las moléculas orgánicas. P y S también están presentes. Estos átomos se organizan en grupos funcionales (agrupaciones de átomos que se conforman casi siempre y confieren a las moléculas orgánicas sus propiedades). Los grupos funcionales son comunes son:
Metilo Hidroxilo Sulfhidrilo Carbonilo Carboxilo Fosfato Amino




Biologicamente, los más importantes de los grupos funcionales son: éster (ácido + alcohol) y amidas (ácido + amina).
Clasificando a las moléculas biológicas, tenemos:
1. Macromoléculas o biopolímeros:
Forman la estructura de la célula y ejecutan sus actividades.
Son muy grandes y organizadas, contienen desde docenas hasta millones de átomos de carbono.
Debido a su complejidad estructural es que pueden realizar tareas complejas.
Confieren a los organismos las propiedades de la vida
Se clasifican en: Proteínas, Carbohidratos, Lípidos y Ácidos Nucleicos
Proteínas, Carbohidratos, AN y algunos lípidos son polímeros.



2. Elementos unitarios para construir macromoléculas:
Casi todas las células poseen un pool de monómeros para el recambio de macromoléculas.
Azúcares (monosacáridos), precursores de polisacáridos.
Aminoácidos, precursores de las proteínas.
Nucleótidos, precursores de los ácidos nucleicos.
Ácidos grasos, que se incorporan a algunos lípidos.
3. Metabolitos o intermediarios metabólicos:
Se forman en los diferentes pasos de las vías metabólicas.
En el esquema a “A → B → C”, B sería un metabolito.
No tienen una función por sí mismos.
4. Moléculasde función diversa
Vitaminas, hormonas esteroides, aminoácidos, ATP, AMPc y productos de desecho (urea)

Carbohidratos
Azúcares simples (monosacáridos) y sus derivados, y todas moléculas construidas con unidades de azúcar.
Funciones: almacenar energía química, pueden servir como materiales de construcción durables.
Fórmula general: (CH2O)n. Los importantes para el metabolismo poseen entre 3 y 7 carbonos.
3C: triosas (gliceraldehído y dihidroxiacetona). 4C: tetrosas (treosa y eritrosa). 5C: pentosas (ribosa). 6C: hexosas (glucosa, fructosa). 7C: heptosas (sedoheptulosa)

Estructura de los azúcares:
Pueden ser: Polihidroxialdehídos (aldosas) o polihidroxiacetonas (cetosas).
A partir de 5 carbonos en la cadena sufren una autorreacción de ciclización.
Presentan estereoisomería “D” o “L” en estado lineal, al ciclarse, se agregan las formas “α” o “β”.
Ejemplos importantes son D-glucosa y L-fucosa.
Las estructuras cíclicas de azúcar de 5 lados se conocen como furanosas (ej, fructosa), las de 6 lados, como piranosas (ej, glucosa).

Unión de azúcares entre sí: Enlaces glicosídicos.
Enlaces covalentes, unen monosacáridos para formar grandes moléculas.
Se forman por reacción entre: C1 de un azúcar + Hidroxilo de otro azúcar: –C–O–C –
Existen enlaces glicosídicos α y β.
Unión de 2 azúcares: Disacáridos. Ej: Sacarosa (Glu + Fru) (α1→2) y Lactosa* (Glu + Gal) (β1→4).

Disacáridos sirven como almacén de energía.
Unión de “unos pocos” azúcares (3 – 10): Oligosacáridos.
Los oligosacáridos, asociados a lípidos o proteínas, forman glucolípidos y glucoproteínas, respectivamente.
Son importantes porque: a) sirven para distinguir un tipo de célula de otro y b) ayudan amediar interacciones específicas entre célula y su ambiente.






Polisacáridos: Pueden agruparse en nutricionales y estructurales de acuerdo a su función en el organismo. Los nutricionales son digeribles con facilidad por animales y comprenden el glucógeno y el almidón. Los estructurales forman estructuras resistentes y durables; son la celulosa, la quitina y los glicosaminoglicanos.
Glucógeno:
Polímero ramificado de glucosa de los animales.
Glucosas unidas por enlaces glicosídicos α (1→4), excepto en los puntos de ramificación donde el enlace es α (1→6).
Se almacena en el músculo y en el hígado.
El músculo posee glucógeno para mantener actividad moderada durante 30 min.
PM 1 – 4 millones de Dáltones.
Degradado por la glucógeno fosforilasa.
Almidón:
Polímero ramificado de glucosa de las plantas.
Se subclasifica en amilosa y amilopectina.
Amilosa: helicoidal no ramificada. Enlaces glicosídicos α (1→4).
Amilopectina: polímero ramificado. Menos ramificaciones que el glucógeno.
Se almacena como granos de almidón en las membranas que rodean a los plástidos.
Degradado por la amilasa.
Celulosa:
Polímero lineal de glucosa. Principal componente de la pared celular de células vegetales.
Glucosas unidas por enlaces glicosídicos β (1→4).
Es el material orgánico más abundante en la Tierra y el más rico en energía.
Degradada por la celulasa.
No es digerible por animales, excepto termitas y algunos microorganismos (bacterias y protozoarios).
Quitina:
Polímero lineal de N-acetilglucosamina.
Presente en la pared celular de células fungales (hongos) y en el exoesqueleto de insextos, arañas y crustáceos.
Dura, resistente pero flexible. Muy adaptable.Glicosaminoglicanos (GAG):
Polisacáridos complejos.
Formados por la repetición periódica de dos azúcares. Estructura –A–B–A–B–A–
Uno de los monosacáridos suele ser un derivado nitrogenado, el otro, uno sulfatado.
Por su carga negativa tienden a atraer agua y forman una gelatina.
Ejemplos: Queratán Sulfato, Condroitín Sulfato, Dermatán Sulfato, Heparina, Ácido Hialurónico.
Unidos a proteínas forman proteoglicanos.
Pectinas:
Grupo heterogéneo de polisacáridos con ácido galacturónico. Fuerte carga negativa.
Similares a GAGs y presentes en plantas.
La pectina se usa para espesar jaleas y mermeladas.
Proteínas
Polímeros lineales de aminoácidos.
Llevan a cabo virtualmente todas las actividades de la célula: son herramientas moleculares.
Una célula de mamífero tiene en gral. 10mil proteínas con diferentes funciones.
Funcionan como enzimas, cables estructurales, moléculas de señalización, receptores de membrana, anticuerpos, transportadores, maquinaria de contracción, hemostasia, etc.
Muchas funciones porque, como grupo, las proteínas pueden adquirir estructuras moleculares ilimitadas.
La estructura única y muy definida de cada proteína le permite llevar a cabo una función particular.
Poseen gran especificidad.

Aminoácidos: Son 20 los codificados en el código genético. Puede haber más de 20 en las proteínas. Los aminoácidos extra se forman por modificaciones postraduccionales (después de sintetizada la proteína).

Características comunes de los aminoácidos:
Son α-L-aminoácidos (excepto algunas bacterias que usan α-D-aminoácidos en sus paredes celulares y algunos antibióticos).
Se unen entre sí por un enlace peptídico, que es un enlace del tipo amida.
La unión dedos aminoácidos se denomina dipéptido, la de tres, tripéptido, y así sucesivamente.
La unión de unos pocos aminoácidos es un oligopéptido y de muchos aminoácidos es un polipéptido.
Dentro de una cadena peptídica, los aminoácidos son reconocidos como residuos.
El residuo con un amino libre es el N-terminal y el que posee el carboxilo libre es el C-terminal.

Características diferenciales de los aminoácidos: Las cadenas laterales (R).
La variabilidad de las R confiere a las proteínas su estructura diversa y actividades.
En “sitios activos” de proteínas, por ejemplo, sirven como catalizadores. También dan especificidad a la proteína.
Son importantes en relaciones intramoleculares (estructura y actividad de la molécula) e intermoleculares (relación del polipéptido con otra molécula)
Se organizan en 4 grupos (Ver Figura 2-26)

No todos los aminoácidos de la tabla se hallan en todas las proteínas, tampoco están distribuidos de forma equivalente. Existen otros aminoácidos en los péptidos pero se forman, como dijimos, postraduccionalmente. De estas modificaciones postraduccionales (PTM), la fosforilación es la más común (los aminoácidos fosforilables son los que poseen un –OH).
Las PTM pueden generar notables cambios en las propiedades de las proteínas (un error en la PTM puede determinar graves cambios en la célula).
Debido a PTM, un péptido puede existir como varias moléculas biológicas distintas.
Disposición de Aminoácidos en:
Proteína Hidrosoluble (Hidrofílica)
Proteína Liposoluble (Hidrofóbica)
Aminoácidos Polares: En la superficie de la molécula.
Ayudan a solubilizar la proteína en el agua.
Aminoácidos Apolares: En el núcleo de la molécula.
Bienempaquetados, excluyen al agua.
Aminoácidos Polares: En el núcleo de la molécula.

Aminoácidos Apolares: En la superficie de la molécula.

Las interacciones hidrófobas entre residuos apolares son una fuerza motriz durante el plegamiento de las proteínas.
Muchas veces en proteínas hidrosolubles, algunos residuos polares pueden ir en el interior hidrófobo (Ej: enzimas)
Existen aminoácidos que no pueden ser sintetizados por nuestro organismo, son los aminoácidos esenciales: Phe, Ile, Leu, Lys, Met, Trp, Thr, Val (FILMTV). Se agregan Hys y Arg en embarazadas y niños en crecimiento.
Grupos prostéticos: Porción de la proteína que no está compuesta por aminoácidos. Se agrega a la cadena peptídica después de la síntesis en el ribosoma. Junto a la cadena peptídica forman proteínas conjugadas. Los grupos prostéticos pueden o no estar presentes. Ej: carbohidratos (glicoproteínas), metales (metaloproteínas) y grupos orgánicos (flavoproteínas, hemoproteínas).
Estructura de las proteínas:
La mejor forma de observar la relación estructura/función es en las proteínas. Sus estructuras en cualquier ambiente son definidas y predecibles a pesar de lo enormes y complejas que pueden ser.
Las proteínas se organizan en 4 niveles de organización. La estructura primaria se refiere a la secuencia de aminoácidos, las demás, se refieren a la organización de la molécula en el espacio.
Estructura Primaria: Enlaces covalentes
Secuencia lineal de aminoácidos que constituyen la cadena.
La información viene del genoma. Es la de mayor importancia: contiene información para los demás niveles de organización.
Errores en la E1° se ven en la Anemia Drepanocítica (Se cambia un Glu por una Val).
INSULINA, laprimera secuenciada: con dos cadenas, una de 21 y otra de 30 aminoácidos.
Las secuencias de aminoácidos pueden obtenerse a partir de la secuencia de nucleótidos del gen que codifica una proteína.
Estructura Secundaria: Puentes de Hidrógeno
Conformación (Estructura 3D) de partes de la cadena.
Estabilizada por puentes de hidrógeno.
Conformaciones predefinidas que proveen el número máx de puentes de H entre aminoácidos vecinos.
Truco: La hélice alfa usa solo la cadena principal del péptido (..-N-C-C-N-C-C-..), no usa las R.
Hélice alfa:
1. Cadena principal hacia adentro, R proyectadas hacia afuera.
2. Puentes de hidrógeno entre átomos de un péptido enlazado y los que están justo abajo y arriba en la espiral (paralelos al eje de la estructura).
3. (C=O) de un enlace peptídico se acerca al (N-H) de otro, se forma el puente de Hidrógeno.
4. La hélice gira una vuelta cada 4 (3,6) aminoácidos.
5. Distancia entre residuos: 1,5 A.
6. Presente en queratinas, mioglobina y hemoglobina.
Hoja plegada beta:
1. Varios segmentos de un polipéptido que permanecen lado con lado.
2. R proyectados arriba y debajo de la estructura.
3. Puentes de hidrógeno entre (C=O) y (N-H); perpendiculares al eje de la cadena de polipéptidos.
4. Los segmentos próximos del esqueleto polipeptídico pueden ser paralelos o antiparalelos.
5. Distancia entre residuos: 3,5 A.
6. Presente en seda (resiste fuerzas de tensión). También en porinas.
Otras disposiciones: Asas, giros y bisagras. Con frecuencia son las porciones más sensibles de un polipéptido y las de mayor actividad biológica. (Ej, en anticuerpos). Son segmentos “desordenados”.
Estructura Terciaria: Interacciones no covalentes.Puentes disulfuro.
Conformación (Estructura 3D) de la proteína en su totalidad.
Estabilizada por uniones no covalentes entre las R.
El número de conformaciones de la estructura terciaria es prácticamente ilimitado.
Se estudia por cristalografía de rayos X.
Las porciones no organizadas en hélices ni láminas (desordenadas) no pueden determinarse por cristalografía de rayos X. Tienen funciones decisivas en procesos vitales (unión a DNA, etc).
De acuerdo a la estructura terciaria, las proteínas se clasifican en:
Fibrosas: De estructura muy alargada (aquí entran las proteínas estructurales extracelulares). Colágeno, elastina, queratina.
Globulares: De forma compacta (aquí entran las que ejercen las funciones celulares, en su mayoría son intracelulares).
Estructura Cuaternaria: Interacciones no covalentes. Interacciones iónicas.
El grado estructural que alcanzan las proteínas compuestas por subunidades.
La mayoría de las proteínas están formadas por más de una cadena peptídica o subunidad.
Las subunidades pueden vincularse por puentes disulfuro, interacciones no covalentes.
Las subunidades pueden ser iguales o diferentes. (Ej: proteína de dos subunidades puede ser un homodímero o un heterodímero)
Mioglobina:
Proteína transportadora de oxígeno en músculo.
Es una hemoproteína de 153 aminoácidos.
Primera proteína cuya estructura terciaria se determinó.
Proteína globular con 8 hélices alfa de 24 aminoácidos de longitud c/u.
75% de los aminoácidos tienen una conformación en hélice (% muy alto).

Hemo está insertado en el núcleo hidrófobo de la proteína: esto promueve la unión del O2 sin que se oxide el Hierro.
La estructura terciaria se mantiene casi exclusivamentepor interacciones no covalentes.
Mioglobina no posee enlaces de disulfuro.


Hemoglobina:
Proteína transportadora de oxígeno en la sangre.
Tetrámero proteico. Hemoproteína.
Dos cadenas alfa y dos cadenas beta.
Los monómeros son similares a la mioglobina.

Mioglobina y hemoglobina evolucionaron desde un polipéptido ancestral.
El oxígeno al unirse al Fe provoca cambios en la conformación de la Hb.
Las funciones de las proteínas pueden estudiarse por los cambios en su conformación.

Dominios de proteínas: Algunas proteínas están compuestas por dos o más módulos diferenciados. Estos módulos son los dominios que se pliegan independientemente unos de otros. Ej: PLC de mamífero con 4 dominios bien diferenciados. A menudo, los dominios funcionan de manera semiindependiente unos de otros.
Se piensa que los dominios surgieron por la fusión de genes, cada dominio representa lo que alguna vez fue una molécula separada.
Los dominios pueden: *identificarse como una unidad homóloga en otra proteína, *identificarse en una sola proteína o en pocas de ellas o *ser “barajados” aleatoriamente creando proteínas con combinaciones de actividades únicas.
Las proteínas de mamífero tienden a ser más complejas (más dominios) que las de organismos inferiores.
Plegamiento común es lo que comparten dominios que poseen un esqueleto peptídico que se pliega en una configuración regularmente similar, los dominios pueden agruparse en familias que tienen, en general, una estructura similar.
Cambios dinámicos dentro de las proteínas: Las proteínas no son estáticas ni rígidas, son capaces de tener considerables movimientos en sus estructuras internas.
Los cambios conformacionales se estudiancon: espectroscopía y RMN, que vigilan los movimientos proteicos y revelan cambios en puentes de hidrógeno, movimientos ondulatorios de cadenas laterales, rotaciones de anillos aromáticos de Y y F.
Debido al tamaño pequeñito de las proteínas (en nm), ellas pueden verse influidas por cambios en la energía del ambiente: “las fluctuaciones aleatorias de pequeña escala de los ordenamientos de los enlaces dentro de una proteína crean un incesante movimiento térmico dentro de la molécula”.
El papel de los movimientos dentro de las funciones de una proteína se ve en muchas enzimas: Ej. Acetilcolinesterasa (degrada acetilcolina en uniones neuromusculares). En ella, las cadenas laterales deben apartarse de un lugar, dejando al descubierto el sitio catalítico de la enzima.
Cambios conformacionales son los movimientos no aleatorios y predecibles dentro de una proteína, que se activan por la unión de una molécula específica. Virtualmente, cada actividad proteica se acompaña de cambios conformacionales. Ej. de proteína con notables cambios conformacionales: GroEL al entrar en contacto con GroES, Miosina.
Interacciones Proteína-Proteína: Diferentes proteínas, c/u con una función específica, se reúnen para formar un complejo multiproteico (Ej. Piruvato deshidrogenasa, con 60 polipéptidos que corresponden a 3 enzimas). Gracias a las enzimas vinculadas, el producto de una enzima puede conducirse directamente a la próxima enzima de la secuencia sin diluirse en el medio acuoso de la célula.
Los CMP no están siempre ensamblados de manera estable como la Piruvato deshidrogenasa; es regla general que las proteínas interactúen unas con otras de manera muy dinámica. Las proteínas queinteractúan tienden a mostrar superficies complementarias que estabilizan su interacción con enlaces no covalentes.
Procesos tan diversos como la síntesis de DNA, la formación de ATP y el procesamiento de RNA se llevan a cabo mediante “máquinas moleculares” con gran número de proteínas, algunas de las cuales establecen interrelaciones estables y, otras, uniones transitorias.
Electroforesis de proteínas:









Punto Isoeléctrico: Valor de pH en el cual la carga neta de la proteína es “0”. Es el punto de menor solubilidad de proteínas y de su menor migración en un campo electroforético.
Desnaturalización: Es la pérdida del plegamiento o desorganización de una proteína a partir de su estado nativo. Ella puede volver a su estado nativo, luego de desnaturalizarse, por un proceso llamado renaturalización. Se logra la rotura de puentes de disulfuro usando mercaptoetanol. Se puede desorganizar a la proteína con urea, cloruro de guanidinio, detergentes, radiación; ellos afectan a la estructura terciaria. Anfinsen utilizó en sus experimentos urea (como desnaturalizante) y mercaptoetanol (reductor de puentes disulfuro).
Lípidos
Grupo diverso (heterogéneo) de moléculas biológicas insolubles en agua y solubles en solventes apolares (orgánicos). Son solubles en cloroformo, benceno.
I. Lípidos Simples:
1. Grasas Neutras o acilgliceroles: Ésteres de ácidos grasos y Glicerol. De acuerdo a las insaturaciones (C=C) en las cadenas de ácidos grasos, los llamamos grasas o aceites.
Ac. Graso + Glicerol = Monoacilglicerol
2 Ac. Grasos + Glicerol = Diacilglicerol
3 Ac. Grasos + Glicerol = Triacilglicerol
2. Ceras: Ésteres de ácido grasos y alcoholes de cadena larga (6 a 18 C)(alcoholes superiores).

1 Ac. Graso + Alcohol Superior = Cera

1. Fosfolípidos: Forman membranas celulares. Típicamente poseen una cabeza polar y dos colas apolares. Son anfipáticos o anfífilos.
A. Fosfoglicéridos: Ésteres de ácido fosfatídico y un alcohol, generalmente nitrogenado.

2 Ac. Grasos + Glicerol + Fosfato = Fosfatidato
Fosfatidato + Alcohol = Glicerofosfolípido
2 Ac. Grasos + Glicerol + Fosfato + Alcohol = Glicerofosfolípido

B. Esfingofosfolípidos: Son fosfolípidos construidos con Esfingosina (un alcohol nitrogenado) y no con una “espina dorsal” de glicerol. La esfingosina posee una larga cola de hidrocarburo que sustituye a una de las colas de ácido graso de los fosfoglicéridos.
Esfingosina + Ác graso = Ceramida
Ceramida + Fosfocolina = Esfingomielina
Esfingosina + Ac. Graso + Fosfocolina = Esfingomielina
2. Glicolípidos: Están construidos sobre la base de la ceramida y la unión de un azúcar.
A. Cerebrósidos:
Ceramida + Monosacárido = Cerebrósido
B. Gangliósidos:
Ceramida + Oligosacárido = Gangliósido
C. Globósidos, Sulfátidos (No nos interesan)
Ácidos Nucleicos
Polímeros lineales de nucleótidos.
Función primaria: almacenar y transmitir información genética.
Otras funciones: estructurales y catalíticas.
Existen dos clases: DNA (ácido desoxirribonucleico) y RNA (ácido ribonucleico).
El DNA es material genético en todas las células. Algunos virus usan RNA.
Nucleótidos:


Azúcar + Base Nitrogenada + Fosfato = Nucleótido







DNA
RNA
Molécula Bicatenaria
Pentosa: Desoxirribosa
Pirimidinas: Citosina y Timina
Purinas: Adenina y Guanina
Ubicación: My. Núcleo / Mn. Citoplasma (mitocondrias)
Formadoble cadena con sus dos hebras
Molécula Monocatenaria
Pentosa: Ribosa
Pirimidinas: Citosina y Uracilo
Purinas: Adenina y Guanina
Ubicación: My. Citoplasma / Mn. Núcleo
Puede formar doble cadena con una sola hebra
Cosas en común de los ácidos nucleicos:
El esqueleto está formado por azúcares y fosfato.
Los nucleótidos se encuentran unidos por uniones fosfodiéster.
La pentosa tiene grupos característicos en cada carbono:
C1: Unión a la base nitrogenada (al N1 de las pirimirinas o al N9 de las purinas).
Es un enlace glicosídico
C2: Tiene un OH si es ribosa y un H si es desoxirribosa
C3: OH si representa el extremo 3’.
Se esterifica con fosfato del nucleótido subyacente formando parte de la unión fosfodiéster.
C4: 
C5: Unión al fosfato. Es el fosfato libre si el nucleótido está en el 5’.
Forma parte de la unión fosfodiéster.

RNA: Es monocatenario, pero puede plegarse para formar dobles hélices (estructura 2ria) y estructuras 3D complejas (estructura 3ria). Pueden tener actividad catalítica, en ese caso se denominan ribozimas (ej, la ribozima cabeza de martillo)
Existen RNA de tres tipos principales (hay otros menos abundantes):
mRNA: Lleva el mensaje del DNA hasta el citoplasma. Es el que sirve de molde para la síntesis proteica.
tRNA: Es el traductor o adaptador durante la síntesis proteica. Se une a mRNA por un lado y a un aminoácido por otro.
rRNA: Cumple funciones estructurales y de ribozima. Forma parte del ribosoma, un complejo ribonucleoproteico.

DNA: La molécula consta de dos cadenas antiparalelas y complementarias. El capítulo 10 nos cita 12 puntos que trataremos de enfocar aquí.
1. La molécula es bicatenaria.
2. Las cadenas se enrollanuna sobre otra en un par de hélices derechas. Esta estructura quedó clara en la difraxn de rayos X.
3. Las hélices son antiparalelas.
4. El esqueleto de azúcar fosfato se ubica hacia afuera de la molécula, los fosfatos dan la característica ácida (carga negativa) a la molécula.
5. Las bases se orientan hacia el centro de la molécula en un plano más o menos perpendicular al eje de ella. Las bases confieren estabilidad a la molécula gracias a fuerzas de van der Walls entre las “pilas de platos”.
6. Las bases de las dos cadenas se unen por puentes de hidrógeno. La fuerza de los puentes de hidrógeno es aditiva.
7. El ancho de la doble hélice es de 2 nm (20 A)
8. Pu siempre se aparea con Pi.
9. Los únicos pares posibles en la doble hélice de ADN son AT y CG. AT unidos por pdH y CG unidos por 3.
10. Los espacios entre los giros crean un surco mayor y un surco menor que sirven para interacciones con proteínas de unión a DNA (Ej, TBP se adosa al surco menor, algunos factores de transcripción se unen al surco mayor)
11. La doble hélice da una vuelta completa cada 10 residuos o 3,4 nm (34 A).
12. Las cadenas son complementarias.

La síntesis de DNA a partir de DNA se denomina replicación.
La síntesis de RNA a partir de DNA se denomina transcripción.
La síntesis de proteínas a partir de mRNA se denomina traducción o traslación.
Enzimas
Catalizadores biológicos, mediadores del metabolismo encargados de todas las reacciones que ocurren en la célula.
La primera enzima cristalizada y secuenciada fue la ureasa vegetal. Las enzimas son proteínas. Existen catalizadores biológicos que no son proteínas, son RNA y reciben el nombre de ribozimas.
Las enzimas, como sonproteínas, pueden presentarse como enzimas conjugadas. En ese caso los grupos prostéticos suelen ser inorgánicos (metales, formando metaloenzimas) u orgánicos (las llamadas coenzimas). Los cofactores son importantes para la catálisis y realizan actividades para las que los aminoácidos no son adecuados (Ej, reacciones redox).

Propiedades de las enzimas
1. Se necesitan en pequeñas cantidades.
2. Sufren cambios reversibles durante las reacciones.
3. Cada molécula puede participar repetidamente en reacciones individuales.
4. Son muy específicas, esto es esencial para mantener la vida.
5. Los reactivos que se unen a la enzima se denominan sustratos.
6. No afectan la termodinámica de la reacción. Solo afectan el aspecto cinético.
7. Muy eficientes, ↑ velocidad de la reacción en un factor de 108 - 1013. Pueden hacer en un segundo lo que tardaría 300mil años sin enzimas.
8. Realizan sus actividades en intervalos pequeños de temperatura y pH (pequeñas variaciones de estos parámetros las afectan gravemente).
9. Actúan como directoras de “tránsito metabólico”. Los productos que se forman solo son los necesarios.
10. La actividad enzimática es regulable.

Las enzimas disminuyen la energía de activación
La energía de activación es la energía que deben alcanzar los reactivos para llegar a un estado activado en el que puedan ocurrir los reajustes atómicos necesarios para que ocurra la reacción (es la energía para formar el complejo activado o el estado de transición).
Las enzimas catalizan las reacciones mediante la reducción de la magnitud de de la energía de activación. Logran eso uniéndose con más firmeza al estado de transición que a los reactantes mismos, lo queestabiliza el complejo activado y disminuye su energía.

La actividad enzimática sigue la secuencia: [S] + [E] → [ES] → [P] + [E]

Sitio Activo:
1. Es el sitio donde el sustrato se une a la enzima.
2. Gralmente se encuentra sepultado en lo profundo de la proteína, lo que contribuye a:
Aumentar la reactividad de los residuos del sitio activo.
Desolvación del sustrato (el agua apantalla cargas).
3. Queda conformado por aminoácidos que se reúnen en el plegamiento.
4. Es responsable de la actividad catalítica y de la especificidad de la enzima.

Mecanismos de acción enzimática:
1) Orientación del sustrato: ↓ entropía..
2) Cambio de reactividad del sustrato: Se realiza sin energía externa (Ej, calor). El sustrato se vuelve más reactivo y se estabiliza el complejo del estado de transición. Puede lograrse por:
cambios de pH (mediante aminoácidos polares cargados, las enzimas no modifican el pH de su medio), y
por formación de enlaces covalentes temporales ES (por ejemplo, quimotripsina).
3) Inducción de tensión en el sustrato: Ajuste inducido. El sustrato se vuelve más reactivo y se estabiliza el complejo del estado de transición.

sQué es la Constante de Michaelis?
Km = [S] donde ( V = Vmax/2 )

Inhibidores: Compuestos que se unen a la enzima
y disminuyen su actividad.
Naturalmente son reguladores enzimáticos,
se los puede usar también como fármacos y pesticidas.

Ejemplos de:
Inhibidores irreversibles:
Organofosforados (Gases nerviosos)
Diisopropilfosfofluoridato (Pesticida)
Penicilina (inhibe enzima para formación
de pared celular bacteriana)

Inhibidores reversibles:
Teprótido
Captoprilo
Ambos, inhibidores de ECA, antihipertensivos.