Selenocisteina
Es el aminoacido numero 21. Fue descubierto en 1986.
Esta presente en el ARNm codificado con las bases nitrogenadas UGA,
codón conocido por el nombre de ópalo, que generalmente codifica
para la terminación de la traducción proteica, pero en
conjunción con un fragmento del ARNm denominado SecIS(Secuencia de
Inserción de la Selenocisteína)codifica para la inserción de
dicho aminoacido en la cadena peptídica. El fragmento SecIS se
localiza en arqueobacterias y eucariotas en la sección 3’UTR, y en
bacterias inmediatamente después del codón ópalo.
Los niveles de selenio en el medio celular también son relevantes para
la utilización de este aminoacido proteico, esto se debe a que el
ARNt que inserta la selenocisteína no contiene dicho aminoacido
en un principio, si no que contiene serina, posteriormente, la
Selenocisteína-sintetasa cataliza la reacción de este
aminoacido inicial con un donador de selenio de alta energia, para
formar así el Selenocisteín-ARNt.
La selenocisteína es el equivalente a la cisteína, pero con
atomo de selenio en lugar del atomo de azufre. Se ha encontrado en unas pocas proteínas, la
glutatión peroxidasa, la tetraikiodotironina 5' deiodinasa y la formato
deshidrogenasa. Precisamente forman parte de este
aminoacido es el único papel fisiológico conocido del selenio. Este
aminoacido se incorpora a las proteínas durante
su síntesis, mediante una codificación particular. Se encuentra en todos los reinos de la vida. Las
proteínas que lo contienen se denominan selenoproteinas; esta codificado
por el codón UGA, que es un codón de
terminación (STOP-codón).
Estructurade la selenocisteina.
Definición: Un aminoacido que se
encuentra en la Naturaleza tanto en organismos eucarióticos como procarióticos.
Se encuentra en los ARNt y en el sitio catalítico de
algunas Enzimas. Los Genes para la glutationa Peroxidasa y formato
deshidrogenasa contiene el Codón TGA, que codifica este
aminoacido.
Estructura del residuo de selenocisteina
La incorporación de selenocisteína por la maquinaria
translacional ocurre vía un mecanismo
interesante y único. El tRNA para la
selenocisteína es cargado con serina y después
enzimaticamente selenilado para producir la selenocisteinil-tRNA.
El anticodón de selenocisteinil-tRNA interactúa con un codón de parada en el mRNA (UGA) en vez de un
codón de serina. La selenocisteinil-tRNA tiene una estructura
única que no es reconocida por la maquinaria de terminación y es
traída dentro del ribosoma por un factor
específico dedicado de elongación. Un
elemento en la región 3'no-traducida (UTR) de las selenoproteínas
mRNAs determina si UGA es leído como
codón de parada o como
codón de selenocisteína.
La selenocisteina aparece en eucariotas y procariotas
Pirrolisina
La pirrolisina es un aminoacido natural
codificado en el genoma, derivado de la lisina; empleado por algunas bacterias
metanógenas. Se encuentra codificada en el ADN por el
codón UAG.
Fue descubierto en el 2002 por Joseph Krzycki y Michael Chan,
dos investigadores de la universidad de Ohio.
Este aminoacido fue descubierto en la bacteria Methanosarcina barkeri
que se encuentra en el aparato digestivo del ganado vacuno.
Estructura de la Pirrolisina.
Cuando las célulassintetizan las proteínas, dos
moléculas altamente coordinadas se aseguran de que se añada el
aminoacido correcto en la creciente cadena de la proteína.
Estas dos moléculas son muy específicas para
los aminoacidos que 'manejan', y son codificadas directamente
en el genoma. Los 20 aminoacidos son
incorporados en las proteínas de esta manera. Sin embargo,
sólo han sido descubiertos dos
aminoacidos no comunes, entre ellos la pirrolisina, que sigan este
patrón.
En la mayoría de los casos, un aminoacido inusual en las
proteínas (como las letras con la marca de acento) es el resultado de la
modificación de uno de los 20 aminoacidos estandar,
después de que se haya unido a la cadena proteica. Muchas
proteínas humanas son modificadas de esta manera, y las deficiencias en
estas modificaciones estan relacionadas con miríadas de
enfermedades humanas, incluyendo al cancer, la neurodegeneración
y los trastornos del
metabolismo.
La pirrolisina ha demostrado ser especial porque representa un
aminoacido no común que es incorporado durante la síntesis
proteica normal. Ésta es la diferencia fundamental que hace tan
interesante y valiosa a la pirrolisina para los biólogos moleculares. Abre las puertas para manipular el código genético.
La pirrolisina es tan rara que ha sido hallada tan sólo en siete
organismos, específicamente microbios. Cada uno de ellos
evolucionó en un entorno inusual.
BIBLIOGRAFIA
https://es.wikipedia.org/wiki/Selenociste%C3%ADna
https://ciencia15.blogalia.com/historias/1293
https://es.wikipedia.org/wiki/Pirrolisina
https://divulgacion-cientifica.blogspot.com/2006/05/la-selenocistena.html
