Proteínas
Estas sustancias desempeñan funciones biológicas en el organismo humano, entre las que se cuenta principalmente la regeneración y la formación de tejidos, la síntesis de enzimas, anticuerpos y hormonas, y como constituyente de la sangre, forman parte del tejido conectivo y muscular de los animales y de otros sistemas rígidos estructurales. Los órganos del hombre estan compuestos fundamentalmente por proteínas y se calcula que existen aproximadamente 5 millones de tipos con propiedades y características muy especificas. Los alimentos ricos en estas macromoléculas, como la carne, la leche y el huevo, son escasos en la mayoría de los países en vías de desarrollo, y ademas, por ser los mas costosos de producir son los mas difíciles de adquirir.
No sólo es necesario producir mas alimentos ricos en toda clase de nutrimentos: hay que cuidar, almacenar, procesar. Los aminoacidos que intervienen en la síntesis de proteínas son de la configuración L, mientras que los de la D generalmente solo sirven como fuente energética.

Clasificación
Existen diversas de clasificar los aminoacidos, basadas en la naturaleza química y las propiedades de su grupo R. Cada radical tiene características definidas, como pueden ser la solubilidad, la reactividad, la ionización, la polaridad. Dichos compuestos se han dividido en hidrófilos e hidrófobos, en acidos basicos y neutros conforme a su ionización y en indispensables y dispensables, segúnla necesidad que tiene el hombre de ellos. La solubilidad depende de su capacidad de establecer puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.
Los grupos polares que mas influyen son las cadenas hidrocarbonadas lineales o ramificadas y los aromaticos que no pueden interactuar con el disolvente
Proteínas
Estas macromoléculas son el resultado de la polimerización, mediante enlaces peptídicos, de los 20 aminoacidos, todas sus propiedades nutritivas y sus características físicas y químicas dependen completamente del tipo, de la concentración y de la secuencia de unión de los monómeros constituyentes. Las proteínas son responsables en gran medida de la textura y de las características reológicas de muchos alimentos, y las alteraciones indeseables físicas o químicas que éstos sufren dan como resultado una calidad sensorial y nutricional pobre. Existen diversos métodos para clasificar las proteínas, pero los principales se basan en cuatro criterios fundamentales: composición, forma, solubilidad y función biológica.
Enlace amida o peptídico
Los péptidos y las proteínas son el producto de la unión heterogénea de aminoacidos a través de enlaces amida o peptídicos, los que a su vez se forman por una condensación entre un grupo carboxilo y un amino, con la consecuente eliminación de agua. La unión de dos aminoacidos genera una molécula llamada dipéptido, la de tres, tripéptido y así sucesivamente.
Organización Estructural
Alestudiar las proteínas globulares se observa que presentan diferentes estados de ordenación, se conocen como las cuatro estructuras: las propiedades de estos polímeros, va sean inmunológicas enzimaticas, nutricionales, hormonales.
Las covalentes son las responsables del enlace peptidíco y se producen como resultado de un reparto de electrones entre dos o mas atomos, los puentes salinos o iónicos se crean por atracción coulómbica entre grupos cargados con signo opuesto y son las uniones polares mas fuertes entre grupos cargados con signo opuesto, uniones mas fuertes que existen.
Peso molecular
El peso molecular en las proteínas es muy variable, para su determinación se puede emplear el método de Svedberg. Hay otros métodos para el estudio del peso molecular que incluyen la electroforesis, la presión osmótica, la viscosidad y la filtración en geles
Composición de aminoacidos
Este se efectúa por métodos de cromatologia de intercambio iónico basados en el comportamiento acido-base de cada aminoacido: normalmente se emplean dos resinas una catiónica y otra aniónica.
Cuantificación
Existen diversos métodos para la cuantificación de las proteínas, todos ellos basados en alguna de sus propiedades típicas, como pueden ser los patrones de adsorción de las radiaciones electromagnéticas de los grupos aromaticos, la reactividad del enlace peptídico, su contenido de nitrógeno. La reacción de Biuret se basa en que la proteína interactúa coniones eúpricos y produce un color violeta medible espectroscópicamente. El método de Kjeldahl es el que mas se utiliza e incluso se toma como referencia.
Solubilidad de las proteínas
Las diferencias de solubilidad de las proteínas en los diversos disolventes esta en función de factores intrínsecos fisicoquímicos propios del polímero y de factores extrínsecos del sistema en que se encuentran. La solubilización implica que se establezca una fuerte interacción proteína-disolvente, mientras mas dañado esté un polipéptido por efecto de las altas temperaturas, mas se desnaturaliza y menos soluble se torna, excepto en bebidas y productos semejantes, por ejemplo un polipéptido muy poco soluble en agua probablemente no gelifique ni establezca espumas o emulsiones.

Efecto de las sales
Las sales neutras tienen una influencia muy marcada en la solubilidad de las proteínas globulares, y su efecto no sólo depende de su concentración, sino también de las cargas eléctricas de sus cationes y aniones.
Efecto del pH
Dependiendo del pH del sistema, estos polímeros pueden actuar como cationes y como aniones, de tal manera que al desarrollar la misma carga eléctrica provocan fuerzas de repulsión entre ellos que repercute en un aumento de su solubilidad y estabilidad.
Efectos de los disolventes
La adición de disolventes organicos a las soluciones de proteínas causa un cambio en la constante dieléctrica del sistema que influye de manera muymarcada en la estabilidad y la solubilidad de estos polímeros.
Efectos de la temperatura
En términos generales, las proteínas globulares son muy solubles dentro de un intervalo de temperatura de 10° a 45°C y alcanzan su maximo en alrededor de los 35°C cuando se exceden estos límites a los polímeros tienden a la desnaturalización. El congelamiento también tiene un efecto muy marcado en la solubilidad de las proteínas: el daño que sufren las moléculas depende de la velocidad con la que se efectúa este, la composición del medio también afecta, ya que las sales y los compuestos de bajo peso molecular se concentran en una porción de agua no congelada y producen cambios en el pH y aumentos de la fuerza iónica.
Hidratación
Las proteínas en estado seco tienden a retener una cierta cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con la humedad relativa del medio que las rodea.
Viscosidad
La viscosidad de las fabricadas con proteínas depende de factores intrínsecos tales como la forma y el tamaño del polímero y de los factores extrínsecos como son la temperatura, la fuerza iónica y el pH. Al aumentar la temperatura se reduce la viscosidad ya que los puentes de hidrógeno se rompen, lo que lleva consigo que estos polímeros pierdan su hidratación.
Desnaturalización
La palabra desnaturalización es alejarse o estar lejos de la forma nutural; en un sentido termodinamico se refiere al cambio de un estado ordenado de las moléculas a otrodesordenado, lo que trae consigo un incremento de la entropía del sistema. Cuando una proteína sufre que regrese a su estado natural; pero en ocasiones el proceso puede ser reversible como sucede con la reactivación de algunas enzimas.
Las altas temperaturas también influyen notoriamente en el pH, la fuerza iónica, la actividad acuosa y la concentración, la mayoría de las proteínas globulares, incluyendo las enzimas, pierden su conformación cuando se calienta a mas de 60-70°C.
Cinética de la Desnaturalización
Los mecanismos de desnaturalización de las proteínas de la soya por tratamientos térmicos, por diferentes componentes organicos y por pH.
Interacciones Proteína-Proteína
Las proteínas tienen la capacidad de interactuar con compuestos muy diversos como el agua, los lípidos, los hidratos de carbono y otros polipéptidos, iguales o diferentes, a través de diversos tipos de uniones. Los mecanismos que hacen que los polipéptidos se unan entre sí a través de enlaces de hidrógeno, hidrófobos y salinos. Todos los sistemas proteínicos naturales que tienen una estructura cuaternaria son un ejemplo de asociación proteína-proteína estabilizados por uniones débiles.
La supresión de las cargas eléctricas de estabilización por adición de alcalis o acidos hasta llegar al pH normalmente implica una desnaturalización
Alteraciones de las proteínas
La cantidad nutritiva de estos polímeros depende de la biodisponibilidad de sus aminoacidos.Los principales parametros que influyen en la aceleración de estos cambios químicos son los siguientes: temperaturas altas, agentes oxidantes y reductores, acidos, alcalis, actividad acuosa, composición global del alimento, concentración de la proteína y actividad enzimatica.
Desulfuración y oxidación
La desulfuración de los aminoacidos azufrados, principalmente cisteína, es una de las primeras alteraciones que se observan al someter los alimentos a los distintos tratamientos térmicos comerciales.
Oscurecimiento no enzimatico
Requiere de poca energía de activación, es uno de los mas comunes en los alimentos y como intervienen grupos amino de aminoacidos indispensables como la lisina, su efecto en la calidad nutritiva es muy notorio.

Propiedades funcionales de las proteínas
Las propiedades funcionales se definen como: cualquier propiedad fisicoquímica de los polímeros que afecta y modifica algunas características de un alimento y que contribuye a la calidad final del producto, son propiedades funcionales la hidratación, el espumado, la emulsificación, la gelificación
La gelificación es un proceso complejo que lleva consigo, en un primer paso, un desdoblamiento o desnaturalización de las proteínas.
Las proteínas también tienen la capacidad de formar espumas: esta característica depende de la facilidad de establecer una partícula interfasial cohesiva una concentración muy baja y que sea capaz de atrapar y retener el aire.