PROTEINAS
• cadenas lineales de aminoácidos
• Son biopolímeros
• Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y
casi todas poseen también azufre
• Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces
peptídicos entre el grupo carboxyl (-COOH) y los grupos amino (NH2)
• La secuencia de aminoácidos en una proteína es definida por un gen y
codificada en el código genético.
Los aminoácidos proteicos podemos clasificarlos
como
• Esenciales: no son sintetizados por el organismo,
y se deben ingerir a través de la dieta:
Ej. arginina, valina, triptófano
• No esenciales: son sintetizados por el organismo
Ej. alanina, glicina,cisteína
PROPIEDADES DE LSO AA
• Actividad Óptica: Todos los AA salvo la glicina tienen

actividad óptica. (son D o L) su configuración depende de
la ubicación del NH2
• Comportamiento químico: Tienen un comportamiento
anfótero, es decir pueden ionizarse como una base o como
un ácido o como ácido – base (ionización doble) llamado
zwitterion
Se dividen en:
• Alifáticos: AA en los que el radical es una cadena abierta formada
por grupos CH2 y CH3. El R puede tener grupo COOH y NH2.
Pueden ser neutros, ácidos o base.
• Aromáticos: Tienen un R de cadena cerrada y generalmente
compleja , con algunos átomos distintos de C e H
PROTEINAS:
Péptidos -> unión de pocos aa -> Dipéptidos ( 2 ) Tripéptidos ( 3 )
Oligopéptidos -> Cuando se unen unos cuantos aa (4-10)
Polipéptidos -> Cuando se unen centenares de aa
Proteínas -> Sustancias formadas por cientos a Hasta miles aa
Estructura primaria
a–S Disposición lineal de los aa que se unen mediante enlaces peptídicos
a–S Se obtienen cadenas de aa enlazados llamados péptidos
a–S Para nombrarlos se utiliza la nomenclatura con los prefijos di,tri y tetra
Péptidos

Estructura secundaria
• Los aminoácidos adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria: alfa y beta
a–S Formación de enlaces de hidrógeno entre el grupo COOH de un aminoácido y el grupo NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
Estructura terciaria
a–S Estructura secundaria de un polipéptido plegada sobre sí misma originando una conformación globular
a–S Conformación globular y fibrosa son de tipo terciarias
a–S Conformación globular se mantiene estable por enlaces entre los radicales R de los aminoácidos :
-puente disulfuro
-puentes de hidrógeno
-puentes eléctricos
-interacciones hifrófobas.
Estructura cuaternaria
Unión mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico
• Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero Hexoquinasa = 2 protomeros
• Hemoglobina = 4 protomeros
• Virus de la poliomielitis = 60 protomeros



Clasificación de las proteínas
Según conformación: Proteínas simples u holoproteínas
• Fibrosas -> colageno
-> queratina
-> helastina
• Globulares ->albumina
-> hostonas
Según composición: Proteínas conjugadas u heteroproteínas
• Glicoproteínas -> proteoglucanos
-> proteinas membrana
• Lipoproteínas -> transportan lipidosen la sangre
• Nucleoproteinas -> cromatina

HOLOPROTEINAS
GLOBULARES
a–S Prolaminas: Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
a–S Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz)
a–S Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
a–S Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
a–S Enzimas:Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasasetc.
FIBROSAS
a–S Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
a–S Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
a–S Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
a–S Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
Propiedades de las proteinas
a–S Especificidad y variabilidad: las proteínas presentan gran variabilidad, y son específicas para cada individuo o grupos de individuos

a–S Solubilidad: las proteínas pueden formar soluciones coloidales, cuya viscosidad va a depender de la concentración y del tamaño de las proteínas
a–S Comportamiento eléctrico: los aminoácidos polares con carga (positiva o negativa), confieren a las proteínas una carga eléctrica
a–S Estabilidad: la estructura final de una proteína (estructura nativa) es su conformación más estable en condiciones fisiológicas de T° y pH
20°- 37° C y pH cercano a neutro
Funciones de las proteínas Estructural:
Glucoproteínas que forman parte de las membranas
Histonas que forman parte de los cromosomas
Colágeno, del tejido conjuntivo fibroso
Elastina, del tejido conjuntivo elástico
Queratina de la epidermis
Funciones de las proteínas Enzimatica:
Son las más numerosas y especializadas
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas.
Hormonal
• Insulina y glucagón
• Hormona del crecimiento
• Calcitonina
Defensiva:
• Inmunoglobulina
• Trombina y fibrinógeno
Transporte:
• Hemoglobina
• Hemocianina
• Citocromos
Reserva:
• Ovoalbúmina, de la clara de huevo
• Gliadina, del grano de trigo
• Lactoalbúmina, de la leche
Desnaturalización
• Al desnaturalizarse una proteína, esta pierde solubilidad en el agua y
precipita
• pueden volver a su estado original a través de un proceso llamado renaturalización