lbuminaALBUMINA
La Albúmina, es un tipo de proteína simple, compuesta de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un pequeño porcentaje de azufre.
La albúmina es coagulable por el calor, los acidos minerales, el alcohol y el éter, y es soluble en agua y en disoluciones diluidas de sal. Es parte importante de la alimentación, y esta presente en la clara de huevo, la leche, el músculo y el plasma sanguíneo; también se produce en las plantas, especialmente en las semillas. Puesto que la albúmina se coagula cuando se calienta a 71 °C, es útil para separar precipitados que enturbian disoluciones; así se aclaran disoluciones en el refinado del azúcar y otros procesos. La albúmina forma compuestos insolubles con muchas sales metalicas, como el cloruro de mercurio, el sulfato de cobre y el nitrato de plata.

La albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción en el plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre y una de las mas abundantes en el ser humano. Es sintetizada en el hígado.
La concentración normal en la sangre humana oscila entre 3 y 5,0 gramos por decilitro,1 y supone un 54,31% de la proteína plasmatica. El resto de proteínas presentes en el plasma se llaman en conjunto globulinas. La albúmina es fundamental para el mantenimiento de la presión osmótica, necesaria para la distribución correcta de los líquidos corporales entre el compartimento intravascular y el extravascular, localizado entre los tejidos.2 La albúmina tiene carga eléctrica negativa. La membrana basal del glomérulo renal, también esta cargada negativamente, lo que impide la filtración glomerular de la albúmina ala orina.2 En el síndrome nefrótico, esta propiedad es menor, y se pierde gran cantidad de albúmina por la orina.3
Debido a que pequeños animales como por ejemplo las ratas, viven con una baja presión sanguínea, necesitan una baja presión osmótica, también necesitan una baja cantidad de albúmina para mantener la distribución de fluidos.
Si efectuamos una electroforesis de las proteínas del suero a un pH fisiológico, la proteína albúmina es la que mas avanza debido a su elevada concentración de cargas negativas (obviando la pequeña banda llamada pre-albúmina, que la precede).



* Funciones de la albúmina en el organismo

* Permite mantener la presión oncótica, fundamental para la correcta distribución de los líquidos corporales entre compartimento intravascular y el extravascular, localizadoentre los tejidos.

* Transporta las hormonas tiroideas y las hormonas liposolubles.

* Transporta acidos grasos libres y la bilirrubina no conjugada.

* Transporta muchos farmacos.

* Controla el pH.

La concentración plasmatica de albúmina refleja la tasa de síntesis, degradación y volumen de distribución. La síntesis de albúmina esta regulada por una serie de factores, incluyendo el estado nutricional, la presión oncótica del plasma, citokinas (como TNF e IL-1, que disminuyen su síntesis) y hormonas. Se desconoce el lugar de degradación de la albúmina. Su vida media es de 20 días aproximadamente; en un día, se degrada un 4% del pool total de albúmina.

La concentración plasmatica normal de albúmina es de 3 -5 g/dL. Las causas de hipoalbuminemia son: disminución de la síntesis hepatica (por ejemplo en la cirrosishepatica), inflamación sistémica, síndrome nefrótico, desnutrición y trastornos genéticos (muy raro). En casos de insuficiencia hepatica aguda no se observa hipoalbuminemia, ya que la vida media de la albúmina es prolongada (20 días).

Los efectos secundarios después de la administración de albúmina son raros. Reacciones alérgicas leves como eritema, urticaria, fiebre y nauseas generalmente desaparecen con la interrupción de la terapia o la disminución de la velocidad de infusión. En casos aislados, esta reacción puede llegar a shock anafilactico en cuyo caso la infusión se debe interrumpir inmediatamente e iniciar el tratamiento adecuado. Cuando se utilizan productos medicinales preparados desde plasma o sangre humana, las enfermedades, debido a la transmisión de agentes infecciosos no puede excluirse totalmente. Esto aplica a patógenos todavía no conocidos en la naturaleza. Para minimizar estos riesgos, se aplican controles estrictos en la selección de donantes de sangre. Todo el plasma utilizado para la producción de Albúmina 20% Octapharma es cuidadosamente controlado para detectar la presencia de ALT, HBsAg, anti-HCV y anti-HIV. Después del examen de cada donación el pool de plasma es testeado nuevamente. Sólo si el resultado es negativo el plasma sera utilizado en la producción de Albúmina 20% Octapharma. Por otra parte el proceso de manufactura de Albúmina 20% Octapharma incluye procesos de inactivación y/o remoción y el producto final es pasteurizado a 60ºC durante 10 horas.
EJEMPLO FALTA DE ALBUMINA
La hipoalbuminemia (disminución de los niveles plasmaticos de albúmina) pueden ser signo de un dañohepatico crónico. Sin embargo, la disminución de la albúmina no es específica de las enfermedades hepaticas. Las principales causas de hipoalbuminemia son:
* Cirrosis hepatica: La disminución de la función hepatica en la cirrosis hepatica de larga data produce disminuciones de la albúmina que pueden ser marcadas y asociarse a edema de extremidades y ascitis.
* Síndrome nefrósico (nefrótico): Se refiere a la pérdida de albúmina por el riñón, frecuentemente secundario a diabetes mellitus. El síndrome nefrótico habitualmente se acompaña de elevaciones marcadas de los lípidos sanguíneos y niveles variables de insuficiencia renal.
* Enfermedades crónicas: Cualquier enfermedad crónica con compromiso nutricional puede asociarse a hipoalbuminemia, por ejemplo neoplasias, insuficiencia cardiaca y enfermedades intestinales entre otras.
* Malabsorción: Las enfermedades que impiden la absorción adecuada de nutrientes por tubo digestivo se asocian a desnutrición con hipoalbuminemia.
Niveles elevados de albúmina
No se han descrito enfermedades específicas que se asocien a niveles elevados de albúmina, por lo que su hallazgo en examenes de rutina no es indicador de anormalidad, sino mas bien es un hallazgo relativamente frecuente en personas jóvenes bien nutridas.

AntecedentesLas soluciones de albúmina humana se utilizan en una gran variedad de problemas clínicos y quirúrgicos. Las indicaciones autorizadas son el tratamiento de shock de emergencia y otras condiciones en las que es urgente la reposición del volumen sanguíneo, las quemaduras, y la hipoproteinemia. Las soluciones de albúmina humana son mas costosas queotros coloides y cristaloides.ObjetivosCuantificar el efecto sobre la mortalidad de la albúmina humana y de la administración de fracción de proteína plasmatica (FPP) en el tratamiento de pacientes en estado crítico.Estrategia de búsquedaSe realizaron búsquedas en el Registro de Ensayos del Grupo Cochrane de Lesiones, el Registro Cochrane Central de Ensayos Controlados, MEDLINE, EMBASE y en el BIDS Index to Scientific and Technical Proceedings. Se verificaron las listas de referencia de los ensayos y los artículos de revisión, y se estableció contacto con los autores de los ensayos identificados. La búsqueda se actualizó por última vez en agosto de 2004.Criterios de selecciónEnsayos controlados aleatorios que compararon albúmina/FPP con ninguna albúmina/FPP, o con una solución cristaloide, en pacientes en estado crítico con hipovolemia, quemaduras o hipoalbuminemia.Recopilación y analisis de datosSe obtuvieron datos sobre los participantes, la solución de albúmina utilizada, la mortalidad al final del seguimiento y la calidad del ocultamiento de la asignación. El analisis se estratificó por tipo de pacientes.Resultados principalesEsta revisión identificó 32 ensayos que cumplieron con los criterios de inclusión y reportaron la muerte como un resultado. Hubo 1632 muertes entre los 8452 participantes del ensayo.Para la hipovolemia, el riesgo relativo de muerte posterior a la administración de albúmina fue de 1,01 (intervalo de confianza del 95%: 0,92; 1,10). Este calculo estuvo influido en gran medida por los resultados del ensayo SAFE que proporcionó el 91% de la información (basada en la ponderación del metanalisis).Para las quemaduras, el riesgo relativo fue 2,40 (1,11; 5,19) y para la hipoalbuminemia el riesgo relativo fue 1,38 (0,94; 2,03). No había una heterogeneidad apreciable entre los ensayos de las diversas categorías (ji cuadrado = 21 ; gl = 25, p = 0,64). El riesgo relativo combinado de muerte con administración de albúmina fue de 1 (0,95; 1,13)Conclusiones de los autoresNo existen pruebas de que la albúmina reduzca la mortalidad comparada con opciones mas baratas como la solución salina en pacientes con hipovolemia. No existen pruebas de que la albúmina reduzca la mortalidad en pacientes en estado crítico con quemaduras e hipoalbuminemia. Todavía es cuestionable la posibilidad de que existan poblaciones de pacientes altamente seleccionados en estado crítico, a los cuales pueda indicarseles la albúmina. Sin embargo, ante la ausencia de pruebas de un beneficio de la albúmina en la mortalidad y el gran costo de la albúmina comparada con otras alternativas como la solución salina, parece razonable que la albúmina sólo se use en el contexto del ensayo controlado aleatorio bien ocultado y de poder estadístico adecuado |
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DESNATURALIZACIÒN DE PROTEÌNAS 9.5
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoacidos Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas mas versatiles y mas diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
- estructural
- reguladora
- transportadora
- defensiva
- enzimatica
- contractil
Las proteínas de todo ser vivo estan determinadas mayoritariamente por su genética (conexcepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
Practicamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas
- casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares
- la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre
- los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños
- los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada
- la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción
- el colageno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
Las proteínas son macromoléculas; son biopolímeros, es decir, estan constituidas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones demoléculas mas pequeñas.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se escinden en numerosos compuestos relativamente simples, de masa pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoacidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoacidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoacidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoacido adyacentes. La secuencia de aminoacidos en una proteína esta codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoacidos 'estandar' mas la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociandose para formar complejos proteicos estables.
ESTRUCTURA
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominadodesnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoacidos.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre esta presente.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional
- Estructura primaria.
- Estructura secundaria.
- Nivel de dominio.
- Estructura terciaria.
- Estructura cuaternaria.
- A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.
DESNATURALIZACIÒN
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Ademas, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.
Ejemplos de desnaturalización son la lechecortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo
PROTEÌNAS SEGÙN SUS PROPIEDADES:
     Globulares: Son solubles en los sistemas acuosos, es decir, podran circular por el torrente sanguíneo. Son cadenas peptídicas que forman estructuras Globulares, de tal manera que la cadena hidrófila queda hacia fuera y la hidrófoba hacia dentro. Desde el punto de vista estructural, las proteínas estan formadas por la sucesiva unión de aminoacidos (aa). Por tanto, al hidrolizar proteínas obtenemos dichos aa.
Fibrosas: Son hidrófobas, por tanto insolubles en agua. Estan formadas por largas cadenas peptídicas que dan una estructura de resistencia paralela a un eje.

PROTEÌAS SEGÙN SU SOLUBILIDAD

Las proteínas fibrosas son insolubles en H2O. Las proteínas globulares generalmente son solubles en H2O o soluciones salinas débiles.
Las distintas solubilidades de las proteínas son de ayuda en ciertos casos, pero no son útiles para su clasificación.
Es posible formar sales de proteínas haciéndolas precipitar con sulfato de amonio saturado. Cuando la concentración de sulfato de amonio se reduce al 50%, algunas se disuelven mientras otras continúan precipitadas.
Las globulinas se diferencian de la albúmina por su solubilidad.

OBJETIVO
Observar el comportamiento de una proteína globular hidrosoluble en solución acuosa en función de la fuerza iónica.
METODOLOGÌA:
Buscamos soluciones con las cuales pusimos a reaccionar laproteína que utilizamos, que fue la albúmina de huevo de gallina, las sustancias utilizadas fueron:

* Etanol
* Jugo de naranja
* Jugo de limón
* Acetona
* Bicarbonato de sodio
* Vinagre
* Jabón liquido
* Aceite de cocina

Una vez teniendo estas soluciones pusimos a reaccionar la albúmina con cada uno de ellos y esto es lo que observamos:

RESULTADOS:

MUESTRAS | OBSERVACIONES |
Albúmina con Acetona | se desnaturalizò, quedò como peganda en las paredes del vaso |
Albúmina con Etanol | se desnaturalizò. Se separò un poco y una parte quedò flotando sobre el etanol |
Albúmina con Bicarbonato de Na Saturado. | se desnaturalizò una parte ya que se veìa sòlo de unas partes como separado |
Albúmina con Jugo de Limón | si se desnaturalizó |
Albúmina con Aceite de cocina | no se esnaturalizò, se veìa normal pero grasoso y ya |
Albúmina con Jugo de Naranja | no desnaturalizò, no pasò nada |
Albúmina con Cloruro de Na Saturado. | si se desnaturalizò un poco |
Albúmina con Vinagre | si hay desnaturalización. |

Título: fraccionamiento de albumina a baja temperatura utilizando caprilato de sodio como un agente de division

resumen: soluciones de albumina terapeutica derivada de plasma altamente estables, que tienen un nivel de turbiedad de 5 ntu o menos pueden obtenerse mediante la adicion de caprilato de sodio para fraccionar el efluente de cohn ii+iii o iv-1 a relativamente bajas temperaturas. El caprilato de sodio actua como un agente de division para separar albumina de proteinas no deseadas. En realizaciones preferidas, la temperatura de la solucion de origen dealbumina se eleva, aumenta el ph y se hace reaccionar durante aproximadamente durante seis horas bajo condiciones suficientes para romper el coloide de la solucion inicial, y dividir el sobrante que contiene albumina de la fase de coloidal dispersa, que retiene globulinas no deseadas y desechos de fabricacion. Como tiende a ser una molecula desperdicio, la albumina es selectivamente estabilizada mediante una diafiltracion contra un separador que contiene caprilato de sodio, asegurando asi un alto contenido de monomero de albumina y un bajo nivel de turbiedad. La cantidad de caprilato de sodio requerida para la estabilizacion selectiva, esta determinada por la cantidad de emplazamientos de enlace disponibles en la molecula de albumina.
<la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínasoacidos nucleicos,donde pierden suestructura nativa , y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas. Las proteínas sedesnaturalizan cuando pierden su estructuratridimensional ( conformación química ) yasí su característico plegamientode suestructura. Las proteínasson filamentos largos deaminoacidos unidos en una secuencia específica. Son creadas por losribosomasque 'leen' codonesde los genes yensamblan la combinación requerida de aminoacidos por la instrucción genética. Las proteínas reciéncreadas experimentan una modificación en la que seagreganatomosomoléculasadicionales, como el cobre ,zincehierro. Una vez que finaliza este proceso,la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontaneamente, y a veces con asistencia.
 Deenzimas ) de forma tal que los elementoshidrofobitosde la proteína son encerrados dentro de su estructura y los elementoshidrofilitosson llevadosal exterior. La forma final de la proteína determinacómo interaccionara con el entorno.si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicandole calor,acidosoalcalis ), no es capaz de cumplir su función celular. La coagulación 
 
 se refiere al proceso dedesestabilización de las partículas suspendidas demodo que se reduzcan las fuerzas de separación entreellas para la coagulación existen también dosmodelos. El primero es llamado ortocinético, el cual es promovido por agitación externa principalmente. Influyen partículas de tamaño superior al micrón ytiene relación con los gradientes de velocidad del líquido. El segundo modelo se llama pericinético y sediferencia del primero en que su fuente deagitación esinterna. Principalmente importaran el movimientobrowniano y la sedimentación. Su efecto es principalmente sobre partículas de tamaño inferior a 1micrón.modelos físicos de la coagulación
A ) desnaturalización de las proteínas:
Las propiedades físico-químicas y biológicas de las proteínas se alteran profundamente cuando se sometena la acción de agentes físico-químicos capaces deromper los diferentes enlaces que estabilizan lasestructuras 1ª, 2ª, 3ª y 4ª de las proteínas. Detal formaque la estructura altamente ordenada de una proteínaqueda reducida al llamado polímero estadísticoformado por la cadena de aminoacidos. Estos agentes pueden ser muy diversos y se denominan en general,agentes desnaturalizantes. En esta practica se estudianalgunos de los mas importantes
Efecto de latemperatura
El calor es uno de los agentes primordiales dedesnaturalización, la mayor parte de las proteínas ensolución son inestables a temperaturas superiores a60ºc. Las alteraciones que sufre la moléculadisminuyen su solubilidad y generalmente precipitanen forma de agregados insolubles. Esta propiedad delas proteínas se denomina coagulación.

DESNATURALIZACION DE LA ALBUMINA
El àcido clorhìdrico aumenta la concentraciòn de protones del medio, (disminuye el pH). 

El exceso de protones cambia las cargas de los grupos ionizables que permiten mantener la estructura terciaria de la proteìna (albùmina), asì como tambièn afecta las uniones puente de hidrògeno de la estructura secundaria.

La pèrdida de todas las estructuras protèicas, (excepto la primaria), se conoce como desnaturalizaciòn, y tiene como consecuencia la pèrdida de las funciones biológicas

POR TEMPERATURA
El àcido clorhìdrico aumenta la concentraciòn de protones del medio, (disminuye el pH). 

El exceso de protones cambia las cargas de los grupos ionizables que permiten mantener la estructura terciaria de la proteìna (albùmina), asì como tambièn afecta las uniones puente de hidrògeno de la estructura secundaria.

La pèrdida de todas las estructuras protèicas, (excepto la primaria), se conoce como desnaturalizaciòn, y tiene como consecuencia la pèrdida de las funciones biológicas
AGENTES ORGANICOS
Soluciones organicas como la urea o el clorhidrato de guanidina
(GuHCI) (2,3,4), son agentes desnaturalizantes de la proteína, el
desplegamiento esta acompañado por la interacción no covalente del
agente desnaturalizante con lasmoléculas de proteína. La desnaturalización necesita una alta concentración de urea y
clorhidrato de guanidina (6 M de GuHCl y 8 M de urea), lo que indica
que las interacciones no pueden ser ni fuertes ni específicas. La
desnaturalización es entonces una consecuencia particular de un
fenómeno termodinamico general, la unión preferencial de los
componentes del solvente a la proteína, es decir, una solvatación
preferencial, que se une preferencialmente a la proteína. En
consecuencia la acción del agente se define exclusivamente por el
balance entre las afinidades de la proteína con los agentes
desnaturalizantes
DESNATURALIZACION EN REACCIONES ENZIMATICA
Aunque las leyes generales de la catalisis debieran ser validas para las enzimas, el hecho de que éstas sean sustancias complejas, de alto peso molecular, de tamaño coloidal y de composición difícil de precisar, impide la aplicación de dichas leyes de una manera estricta; por ejemplo, su tamaño coloidal puede causar fenómenos de adsorción o diversas reacciones debidas a sus numerosas cargas eléctricas. No obstante, los factores que afectan la velocidad de la reacción enzimatica son los ya señalados a propósito de las reacciones químicas en general, como la temperatura y las concentraciones de las sustancias reaccionantes que, en este caso particular, son la enzima el sustrato. Ademas intervienen el PH medio donde se realiza la reacción, la presencia de los productos de la reacción, y otros factores secundarios como las radiaciones y los efectos óxido – reductores.